Фибриллярные белки нерастворимы потому что в них
Фибриллярные белки
К фибриллярным белкам относят:
Примечания
См. также
Полезное
Смотреть что такое «Фибриллярные белки» в других словарях:
ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — белки, полипептидные цепи к рых, располагаясь упорядоченно относительно одной оси, образуют длинные волокна (фибриллы) или слои. Устойчивы к действию протео литич. ферментов. К Ф. б. относятся осн. структурные белки соединит, ткани животных… … Биологический энциклопедический словарь
ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — образованы полипептидными цепями, которые расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слой. Нерастворимы в воде и растворах солей. Основные структурные элементы соединительной ткани (коллаген и… … Большой Энциклопедический словарь
фибриллярные белки — – белки, имеющие волокнистое строение и высокую механическую прочность, не растворимые в воде … Краткий словарь биохимических терминов
фибриллярные белки — образованы полипептидными цепями, которые расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слой. Нерастворимы в воде и растворах солей. Основные структурные элементы соединительной ткани… … Энциклопедический словарь
ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ — образованы полипептидными цепями, к рые расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слой. Нерастворимы в воде и р рах солей. Осн. структурные элементы соединит. ткани (коллаген и др.). Ср.… … Естествознание. Энциклопедический словарь
БЕЛКИ (органические соединения) — БЕЛКИ, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L a аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название… … Энциклопедический словарь
Белки — I Белки (протеины) органические соединения, структурной основой которых служит полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями ( СО NH2 ) в определенной последовательности. Белки являются главными… … Медицинская энциклопедия
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
белки — 1. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). 1. Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета. Б. у неё голубоватые. 2. Разг. сниж. О глазах. Вращать белками. ◁ Белочный, ая, ое. Б ые оболочки глаз. 2. БЕЛКИ, ов; мн. (ед. белок, лка; м.). Сложные… … Энциклопедический словарь
БЕЛКИ — природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой… … Большой Энциклопедический словарь
Белки (протеины, полипептиды)
Дано определение, состав, структура и функции белков организма человека. Приведена их классификация. Описаны синтез и катаболизм белков.
Белки (протеины, полипептиды)
Определение
Белки – высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот.
Молекулярная масса белков
Состав белков
Несмотря на то, что в составе белковой молекулы могут входить десятки, сотни и тысячи аминокислот, все белки синтезируются из 20 видов аминокислот. Эти аминокислоты имеют следующие названия: глицин, аланин, серин, цистеин, треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин, пролин.
Структура белков
Различают четыре уровня структурной организации молекулы белка (рис.1).
Рис.1. Структуры белков
Первичная структура. Аминокислоты соединяясь друг с другом пептидной связью образуют длинные неразветвленные цепи – полипептиды.
Вторичная структура. Эта структура белков характеризует их определенную пространственную организацию. Например, многие белки имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и водородными связями.
Третичная структура. Третичная структура отражает пространственную организацию вторичной структуры. Например, вторичная структура в виде спирали может укладываться в пространстве в виде глобулы, то есть иметь шаровидную или эллипсовидную форму. Примером белка, обладающего третичной структурой является миоглобин.
Четвертичная структура. Этой структурой обладают некоторые белки. Четвертичная структура – сложное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою первичную, вторичную и третичную структуры. Примером белка, обладающего четвертичной структурой является гемоглобин.
Классификация белков
Существуют разные классификации белков. Приведу две классификации.
Согласно первой классификации белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот. Пример: альбумины и глобулины крови. В молекуле сложного белка, кроме аминокислот, имеется еще неаминокислотная часть. В зависимости от неаминокислотной части выделяют такие сложные белки как нуклеопротеиды (содержат нуклеиновую кислоту), липопротеиды (содержат липоид) и. т.д.
Согласно второй классификации белки делятся на группы на основе своей пространственной формы. Различают глобулярные и фибриллярные белки. Молекулы глобулярных белков имеют шаровидную или эллипсовидную форму. Примерами таких белков являются альбумины и глобулины крови. Молекулы фибриллярных белков вытянутые. Их длина значительно превышает их диаметр. Примером фибриллярного белка является белок коллаген.
Функции белков
Функции, которые выполняют белки в организме настолько важны, что белки еще называют протеинами (от греч. слова proteus – первый, главный). Различают следующие функции белков в организме человека.
Перевариваривание белков в организме человека
В организм человека с пищей попадает в сутки около 100 г белков.
Расщепление белков начинается в полости желудка под воздействием желудочного сока, содержащего протеолитический фермент пепсин. Под воздействием пепсина в белках разрываются пептидные связи, образующие первичную структуру. В результате белковые молекулы превращаются в смесь полипептидов различной длины.
Дальнейшее переваривание белков протекает в тонкой кишке под воздействием ферментов: трипсина, химотрипсина и эсталазы, которые синтезируются в поджелудочной железе. В результате полипептиды расщепляются до олигопептидов, состоящих из нескольких аминокислот.
Завершается переваривание белков в тонкой кишке под воздействием ферментов кишечного сока. Образовавшиеся в результате этого процесса аминокислоты всасываются в кровь и по воротной вене поступают в печень и далее попадают в большой круг кровообращения.
Синтез белков
Синтез белков протекает в четыре этапа.
Первый этап синтеза белков протекает в ядрах клеток и называется транскрипцией.
Второй этап синтеза белков протекает в цитоплазме клетки и называется рекогницией.
Третий этап синтеза белков протекает на рибосомах и называется трансляцией.
Четвертый этап синтеза белков протекает в эндоплазматической сети и комплексе Гольджи и называется процессингом.
Более подробно синтез белков в мышечных волокнах описан в отдельной статье.
Катаболизм белков
В организме человека происходят одновременно два процесса: синтез белков и их распад (катаболизм). В тканях организма катаболизм белков происходит под воздействием внутриклеточных протеиназ, которые называются катепсинами. Эти ферменты локализованы в лизосомах.
Также катаболизм белков осуществляется особыми мультиферментными комплексами, которые называются протеосомы.
По данным С.С. Михайлова (2009) в сутки внутриклеточному протеолизу подвергается 200-300 г собственных белков организма. При этом при распаде как пищевых, так и собственных белков организма образуются одни и те же 20 видов аминокислот.
Функции белков
Функции белков
Вопросы
Задай свой вопрос по этому материалу!
Поделись с друзьями
Комментарии преподавателя
По форме молекулы белки делятся на фибриллярные белки, или волокнистые; глобулярные белки, то есть белковая молекула имеет форму глобулы (шара); и промежуточные белки, то есть белки фибриллярной формы, но при этом растворимы в воде
Фибриллярные белки.
Наиболее важна для них вторичная структура. Третичная структура складчатая. Обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде.
Фибриллярные белки представляют собой длинные параллельные полипептидные цепи, скреплённые друг с другом поперечными сшивками, образуют длинные волокна, или слоистые структуры
Как правило, фибриллярные белки выполняют в организме структурные функции.
Глобулярные белки.
Это полипептидные цепи, свёрнутые в компактные глобулы. В отличие от фибриллярных белков, они растворимы, легко образуют коллоидные суспензии, выполняют различные функции в клетке
Промежуточные белки имеют фибриллярную форму, но растворимы в воде.
Белки выполняют целый ряд функций, как в клетке, так и в организме. Функция определяется структурой и формой белковой молекулы.
В первую очередь эту функцию выполняют белки, которые входят в состав биологических мембран.
Кроме этого к структурным белкам относятся белки межклеточного матрикса, такие как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, кожи – коллаген. Коллаген также входит в состав костей, сухожилий, хряща
Волосы и ногти в основном состоят из очень прочного белка – кератина. Кстати кератин, является ещё компонентом перьев.
Некоторые клетки организма способны сокращаться и перемещаться, благодаря наличию сократительных белков. К сократительным белкам относятся актин и миозин, которые вызывают сокращение мышц и сокращение мышечной ткани
Другим белком, обеспечивающим перемещение клеток, является тубулин, входящий в состав микротрубочек (основных компонентов ресничек и жгутиков клетки) (Рис. 6). Как и предыдущие белки, они имеют фибриллярную структуру.
Белок тубулин, обеспечивающий движение компонентов клетки
Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмента клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям, и углекислый газ от тканей в легкие. Эти белки имеют глобулярную структуру (см. видео).
В крови есть специальные транспортные белки – альбумины, которые переносят различные вещества. Сывороточный альбумин крови переносит как биологические активные вещества, так и жирные кислоты, и липиды.
Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны
Специфические белки выполняют так называемую защитную функцию, они предохраняют наш организм от вторжения чужеродных организмов или чужеродных белков и от различных повреждений. К таким защитным белкам относятся антитела. То есть, они вырабатываются в ответ на чужеродные воздействия. Они взаимодействуют с микроорганизмами, попавшими в кровь, и их инактивируют.
Другие белки – интерфероны, они специфически связываются с вирусами, инактивируют их и не дают возможность воссоздать им свою структуру, то есть размножиться внутри организма человека.
Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб. Фибриноген является примером белка промежуточного типа, поскольку он имеет фибриллярную структуру, но при этом растворим в воде
Нити фибрина тромба, оплетающие эритроциты, под микроскопом
Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки – токсины, которые в большинстве случаев представляют сильнейшие яды. Токсические белки представлены токсинами ядов змей, скорпионов, пчёл. Они характеризуются довольно низкой для белков молекулярной массой. Токсины растений и микроорганизмов более разнообразны по форме и молекулярной массе. Наиболее распространенные из токсинов микроорганизмов – это дифтерийный и холерный токсин.
Некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие токсических веществ.
В организме человека существует ряд белков, которые выполняют регуляторную функцию. К ним относятся различные гормоны белково-пептидной природы. Одним из таких гормонов является инсулин. Он вырабатывается поджелудочной железой и регулирует уровень глюкозы в крови.
Кроме этого к таким гормонам относится кальцитонин, который регулирует уровень кальция в крови костной ткани, а также так называемый соматотропный гормон, или соматотропин, который влияет на рост и развитие человека.
Белки могут быть запасными питательными веществами. Например, альбумин куриного яйца, казеин молока. В семенах многих растений, белки также могут выполнять запасающую функцию.
Белки могут выполнять в клетке или организме энергетическую функцию, поскольку при расщеплении одного грамма белков образуется 17,6 кДж энергии. Для этой цели белки используются в исключительных случаях – в качестве источника энергии обычно используется либо углеводы, либо липиды.
Таким образом, мы начали рассмотрение различных функций белков, а на следующем занятии обсудим белки-ферменты.
Настоящая голубая кровь
В живых организмах медь была обнаружена в 1808 году французским химиком Луи Вокленом. Он является основоположником химического анализа.
Гемоцианин, медьсодержащий белок кальмаров, улиток, раков и пауков. Так же, как и гемоглобин позвоночных, он переносит кислород, при этом кровь окрашивается в голубой цвет, и наблюдается флуоресценция. С окисью углерода гемоцианин, так же как и гемоглобин, взаимодействует обратимо, образуя бесцветное соединение.
Способность к переносу кислорода у гемоцианина значительно ниже, по сравнению с гемоглобином. Поэтому у высших позвоночных животных в крови наблюдается гемоглобин, а не гемоцианин.
В художественной литературе часто встречается словосочетание «голубая кровь». Оказывается, это выражение пришло к нам из Испании. В Испании людей благородного, или аристократического происхождения, отличала белая кожа с просвечивающими синеватыми сосудами – венами. Отсюда и название «голубая кровь». И к настоящей голубой крови подводных обитателей это не имеет никакого отношения.
Интерфероны
Интерфероны – это белки, которые вырабатываются в ответ на проникновение в организм различных чужеродных агентов, в том числе и вирусных частиц. Интерфероны блокируют (инактивируют) вирусы, то есть они запускают химические реакции, которые прекращают воспроизведение ДНК- и РНК-содержащих вирусов.
Интерфероны имеют широкий спектр действия:
противовирусное действие;
противоопухолевое действие;
радиопротекторное действие;
иммуномодулирующее действие.
В связи с этим интерфероны широко используются для лечения различных вирусных заболеваний (например, заболевания гриппа, ОРВИ, заболевания герпеса), используются в комплексной терапии такого сложного заболевания как гепатит, используются в комплексной терапии для лечения СПИДа, а также, поскольку они обладают противоопухолевым действием, в комплексной терапии для лечения раковых заболеваний.
Кроме этого, интерфероны используются и для лечения различных бактериальных инфекций, и даже грибковых. Обычно препарат «интерферон» вводится путём внутривенных инъекций, например, при лечении различных раковых заболеваний, при лечении гепатита.
Если у человека наблюдается герпес, то обычно смазывается поражённый участок.
При различных формах простудных заболеваний, интерферон используется в виде капель в нос.
Соматотропный гормон
Соматотропин, или соматотропный гормон, контролирует рост и развитие организма как животных, так и человека. Соматотропин вырабатывается передней долей гипофиза и секретируется в кровь. Он является полифункциональным гормоном. Основной дефект развития организма человека и животных, в условии недостаточности соматотропина – задержка роста костей.
Избыток соматотропина в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей.