Ферменты что это исследовательская работа
Научная работа «Ферменты»
В работе автор изучает свойства и особенности ферментов, проводит опыты.
Просмотр содержимого документа
«Научная работа «Ферменты»»
Министерство образования, науки и молодежи Республики Крым
Малая академия наук «Искатель»
Секция: Биология человека
Эмиралиева Мавиле Исметовна,
ученица 11 класса муниципального бюджетного общеобразовательного учреждения «Дачновская средняя общеобразовательная школа» городского округа Судак
Раздобурдина Наталья Николаевна, учитель географии и биологии муниципального бюджетного общеобразовательного учреждения «Дачновская средняя общеобразовательная школа» городского округа Судак
Изучение значения и свойств ферментов
Изучение значения и свойств ферментов
Эмиралиева Мавиле Исметовна
МБОУ «Дачновская средняя
городского округа Судак
учитель географии и биологии.
Современный человек нередко страдает от заболеваний, вызванных ферментной недостаточностью. Причем, с возрастом данная проблема становится все актуальнее. Однако сегодня даже у молодых людей нередко возникают проблемы с недостатком пищевых ферментов (энзимов) в организме. Выход из этой проблемы один – восполнить недостаток, то есть получить ферменты для пищеварения посредством медикаментов или правильного питания, поэтому считаю, что моя работа является актуальной и необходимой.
Поэтому цель моей работы: выяснить значения и свойства ферментов, исходя из цели ставлю перед собой такие задачи:
— знакомство с историей изучения ферментов;
— изучение классификации ферментов;
— исследование свойств ферментов при выполнении практической работы;
— выяснить значение ферментов для человека.
Работая над работой «Изучение значения и свойств ферментов», я поняла, что ферменты биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивается скорость химических реакций. Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.
Очень интересной и познавательной оказалась информация об истории изучения ферментов. Оказалось, что ферменты имеют широкое применение. Ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.
РАЗДЕЛ I. История изучения ферментов……………………………… 7
РАЗДЕЛ II. Характеристика ферментов …………………………………..10
2.1. Классификация ферментов…………………………………………10-11
2.2. Использование ферментов………………………………………….12-13
РАЗДЕЛ III. Практическая часть……………………………………………15-23
В 10 классе при изучении темы «Ферменты» было выделено достаточно мало времени, а мне захотелось узнать гораздо больше о свойствах и значении ферментов в жизни человека. Для этого я решила написать исследовательскую работу о ферментах.
Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма[5].
То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость[4]. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции. Ферменты-биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.
Всем нам хорошо известны ферменты необходимые для переваривания пищи: амилаза, липаза, протеаза и другие. Многие ферменты начинают вырабатываться в кишечнике, желудке, слюнных железах. Они способны расщеплять органические вещества, что способствует качественному усвоению пищи. Каждый из них предназначен для катализации одной реакции.
Многие люди в наше время нередко страдают от заболеваний, вызванных ферментной недостаточностью. Причем, с возрастом данная проблема становится все актуальнее. Сегодня даже у школьников нередко возникают заболевания, связанные с недостатком пищевых ферментов в организме. Выход из этой проблемы один – восполнить недостаток, то есть получить ферменты для пищеварения посредством медикаментов или правильного питания, поэтому считаю, что моя работа является актуальной и необходимой.
Чем грозит организму недостаток этих важных веществ и как его восполнить? Какую роль они играют в жизни человека? Что такое ферменты? Какую роль они играют в растительных организмах? На эти вопросы стоит ответить и разобраться. Поэтому цель моей работы: выяснить значения и свойства ферментов, исходя из цели ставлю перед собой такие задачи:
— знакомство с историей изучения ферментов;
— изучение классификации ферментов;
— исследование свойств ферментов при выполнении практической работы;
— выяснить значение ферментов для человека.
Объект изучения ферменты, предметом изучения является исследование свойств ферментов.
Для написания работы я пользовалась методом биоиндикации, который помог мне наблюдать за поведением ферментов, практическим методом, позволяющим фиксировать и описывать явления, теоретическим для изучения необходимой литературы по теме. Результат исследований я смогу использовать на уроках биологии, научно-практических конференциях при проведении «Недели биологии» в школе. Апробация работы прошла при выступлении на уроке биологии в 10 и 11 классе.
История изучения ферментов
Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. В конце ХVIII — начале XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен[6].
В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха, согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера. Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М. Бертло и Ю. Либиха — с другой привели к разделению в научной среде двух соответствующих терминов. Собственно, ферментами (от лат. fermentum — закваска) стали называть «организованные ферменты», то есть сами живые микроорганизмы. В противовес этому подходу в 1876 году В. Кюне предложил термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска, то есть «в дрожжах») для обозначения «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза)[6].
Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.
Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.
Рис.1.1 А.Е. Браунштейн и В.А. Энгельгардт
2.1. Классификация ферментов.
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code).Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие перенос электронов, то есть окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов, а также обратные реакции.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата с образованием изомерных форм.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей C—C, C—S, C—O и C—N между субстратами за счёт реакций конденсации, сопряжённых с гидролизом АТФ. Пример: лигаза.
Второе число в наименовании фермента отражает подкласс, третье — подподкласс, а четвёртая — порядковый номер фермента в его подподклассе.
Будучи катализаторами, все ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям[4].
Каждый фермент имеет определенный оптимум pH. Для каждого фермента характерна определенная область оптимальных значений pH (оптимум pH), при которых он проявляет максимальную активность.
Научная работа «Ферменты»
В работе автор изучает свойства и особенности ферментов, проводит опыты.
Просмотр содержимого документа
«Научная работа «Ферменты»»
Министерство образования, науки и молодежи Республики Крым
Малая академия наук «Искатель»
Секция: Биология человека
Эмиралиева Мавиле Исметовна,
ученица 11 класса муниципального бюджетного общеобразовательного учреждения «Дачновская средняя общеобразовательная школа» городского округа Судак
Раздобурдина Наталья Николаевна, учитель географии и биологии муниципального бюджетного общеобразовательного учреждения «Дачновская средняя общеобразовательная школа» городского округа Судак
Изучение значения и свойств ферментов
Изучение значения и свойств ферментов
Эмиралиева Мавиле Исметовна
МБОУ «Дачновская средняя
городского округа Судак
учитель географии и биологии.
Современный человек нередко страдает от заболеваний, вызванных ферментной недостаточностью. Причем, с возрастом данная проблема становится все актуальнее. Однако сегодня даже у молодых людей нередко возникают проблемы с недостатком пищевых ферментов (энзимов) в организме. Выход из этой проблемы один – восполнить недостаток, то есть получить ферменты для пищеварения посредством медикаментов или правильного питания, поэтому считаю, что моя работа является актуальной и необходимой.
Поэтому цель моей работы: выяснить значения и свойства ферментов, исходя из цели ставлю перед собой такие задачи:
— знакомство с историей изучения ферментов;
— изучение классификации ферментов;
— исследование свойств ферментов при выполнении практической работы;
— выяснить значение ферментов для человека.
Работая над работой «Изучение значения и свойств ферментов», я поняла, что ферменты биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивается скорость химических реакций. Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.
Очень интересной и познавательной оказалась информация об истории изучения ферментов. Оказалось, что ферменты имеют широкое применение. Ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.
РАЗДЕЛ I. История изучения ферментов……………………………… 7
РАЗДЕЛ II. Характеристика ферментов …………………………………..10
2.1. Классификация ферментов…………………………………………10-11
2.2. Использование ферментов………………………………………….12-13
РАЗДЕЛ III. Практическая часть……………………………………………15-23
В 10 классе при изучении темы «Ферменты» было выделено достаточно мало времени, а мне захотелось узнать гораздо больше о свойствах и значении ферментов в жизни человека. Для этого я решила написать исследовательскую работу о ферментах.
Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма[5].
То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость[4]. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции. Ферменты-биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.
Всем нам хорошо известны ферменты необходимые для переваривания пищи: амилаза, липаза, протеаза и другие. Многие ферменты начинают вырабатываться в кишечнике, желудке, слюнных железах. Они способны расщеплять органические вещества, что способствует качественному усвоению пищи. Каждый из них предназначен для катализации одной реакции.
Многие люди в наше время нередко страдают от заболеваний, вызванных ферментной недостаточностью. Причем, с возрастом данная проблема становится все актуальнее. Сегодня даже у школьников нередко возникают заболевания, связанные с недостатком пищевых ферментов в организме. Выход из этой проблемы один – восполнить недостаток, то есть получить ферменты для пищеварения посредством медикаментов или правильного питания, поэтому считаю, что моя работа является актуальной и необходимой.
Чем грозит организму недостаток этих важных веществ и как его восполнить? Какую роль они играют в жизни человека? Что такое ферменты? Какую роль они играют в растительных организмах? На эти вопросы стоит ответить и разобраться. Поэтому цель моей работы: выяснить значения и свойства ферментов, исходя из цели ставлю перед собой такие задачи:
— знакомство с историей изучения ферментов;
— изучение классификации ферментов;
— исследование свойств ферментов при выполнении практической работы;
— выяснить значение ферментов для человека.
Объект изучения ферменты, предметом изучения является исследование свойств ферментов.
Для написания работы я пользовалась методом биоиндикации, который помог мне наблюдать за поведением ферментов, практическим методом, позволяющим фиксировать и описывать явления, теоретическим для изучения необходимой литературы по теме. Результат исследований я смогу использовать на уроках биологии, научно-практических конференциях при проведении «Недели биологии» в школе. Апробация работы прошла при выступлении на уроке биологии в 10 и 11 классе.
История изучения ферментов
Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. В конце ХVIII — начале XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен[6].
В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха, согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера. Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М. Бертло и Ю. Либиха — с другой привели к разделению в научной среде двух соответствующих терминов. Собственно, ферментами (от лат. fermentum — закваска) стали называть «организованные ферменты», то есть сами живые микроорганизмы. В противовес этому подходу в 1876 году В. Кюне предложил термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска, то есть «в дрожжах») для обозначения «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза)[6].
Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.
Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.
Рис.1.1 А.Е. Браунштейн и В.А. Энгельгардт
2.1. Классификация ферментов.
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code).Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие перенос электронов, то есть окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов, а также обратные реакции.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата с образованием изомерных форм.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей C—C, C—S, C—O и C—N между субстратами за счёт реакций конденсации, сопряжённых с гидролизом АТФ. Пример: лигаза.
Второе число в наименовании фермента отражает подкласс, третье — подподкласс, а четвёртая — порядковый номер фермента в его подподклассе.
Будучи катализаторами, все ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям[4].
Каждый фермент имеет определенный оптимум pH. Для каждого фермента характерна определенная область оптимальных значений pH (оптимум pH), при которых он проявляет максимальную активность.
Российская Федерация, Краснодарский край
Муниципальное бюджетное учреждение дополнительного образования
«Центр дополнительного образования «Хоста» г. Сочи
XX городская научно-практическая конференция школьников «Первые шаги в науку»
Козлова Екатерина, 3 класс
Козлова Ольга, 5 класс
МБУ ДО ЦДО «Хоста» г. Сочи,
МОУ Гимназия № 16 г. Сочи
Кузнецова Анна Николаевна,
педагог дополнительного образования
МБУ ДО ЦДО «Хоста» г. Сочи
КОЗЛОВА Ольга Александровна, 5 класс
КОЗЛОВА Екатерина Александровна, 3 класс
МБУ ДО ЦДО «Хоста» г. Сочи, МОУ Гимназия № 16 г. Сочи
ФЕРМЕНТЫ – СЕКРЕТНАЯ СЛУЖБА НАШЕГО ОРГАНИЗМА
Научный руководитель: Кузнецова Анна Николаевна, педагог дополнительного образования
Наш организм – это большая универсальная лаборатория. В ней проходят различные химические реакции. Для того чтобы человек получал необходимое количество энергии, был здоров реакции должны проходить с большой скоростью.
Нам очень интересна химия, мы любим, проводить химические эксперименты. В прошлом году мы делали работу под названием «Химия нашего тела», одним из аспектов изучения был фермент пепсин. После этого мы обратили внимание на то, что по телевизору очень часто рекламируют различные ферменты для улучшения пищеварения. Нас удивило, что даже «урчание» живота, которое не обязательно свидетельствует о проблемах с пищеварением, в рекламе преподносится как показание для приема ферментов [2]. Реклама говорит: «Давайте помогать своему пищеварению», но так ли безопасны пищевые ферменты, всем ли их можно принимать? Что диктует нам принимать ферментные препараты – необходимость или мода? Мы решили детально разобраться в этом вопросе.
Гипотеза: результатом действия нашей «секретной ферментной службы» является метаболизм!
Предмет исследования: работа ферментов в организме человека.
Объект исследования: ферменты (амилаза, актинидин, бромелайн, пепсин, панкреатин)
Цель: изучить работу ферментов при различных условиях.
Узнать о ферментах и их значении для организма, особенностях работы;
Провести опрос среди людей о приеме ферментов, и знаний о них;
Узнать о случаях, в которых необходим прием химически синтезированных ферментов;
Провести эксперименты с работой ферментов (амилаза, актинидин, бромелайн, пепсин, панкреатин) в различных условиях.
Исследование мы начали в сентябре 2019 года. Химические опыты проводили под руководством педагога и родителей, предварительно изучив технику безопасности.
2.1 Ферменты, их значение и особенности их работы.
Задумывались ли вы когда-нибудь, как переваривается вся съеденная пища, которую вы едите? Черный шоколад, зеленый огурец, красный помидор, желтый апельсин, белый картофель, мясо, яйцо – продукты разные, а результат один. Пищеварение — это не только кислота в желудке, но и многие маленькие молекулы в вашем организме, называемые ферментами.
Ферменты (энзимы) — это особые типы белков, которые ускоряют химические реакции. Они присутствуют по всему телу, во всех клетках организма. В нашем теле тысячи различных ферментов, которые работают круглосуточно, чтобы поддерживать вас в здоровом и активном состоянии. От эффективности их работы зависит наше выживание [1].
Вот лишь несколько примеров:
Липазы — это группа ферментов, которые помогают переваривать жиры в кишечнике.
Эти белки, вырабатываемые нашими клетками, помогают преобразовывать химические вещества в нашем организме, выступая в качестве ускорителей процессов. Энзим запускает реакции и ускоряет их, увеличивая скорость реакции в тысячи и даже миллионы раз, которая в противном случае могла бы вообще не происходить или потребовала бы слишком много времени для поддержания жизни. Однако энзим не участвует в самой реакции и не входит в состав конечного продукта.
Так как это работает?
Субстрат связывается с активным центром фермента и превращается в новый продукт. Как только продукты покидают активный центр, фермент готов присоединиться к новому субстрату и повторить процесс.
Модель «замок и ключ» была впервые предложена в 1894 году. В этой модели активный центр фермента имеет определенную форму, и в него может поместиться только определенный субстрат, как замок и ключ. Эта модель была обновлена и называется моделью с наведением. В этой модели активный центр меняет форму при взаимодействии с подложкой. Когда субстрат полностью зафиксирован и находится в точном положении, катализ может начаться.
Некоторые ферменты не могут функционировать, если к ним не прикреплена специфическая небелковая молекула. Это так называемые кофакторы. [1]
Чтобы обеспечить правильную работу систем организма, иногда необходимо замедлить работу ферментов. Например, если фермент производит слишком много продукта, должен быть способ уменьшить или остановить производство.
Ферменты играют огромную роль в повседневной работе человеческого организма. Связывая и изменяя соединения, они жизненно важны для правильного функционирования пищеварительной системы, нервной системы, мышц и многого другого.
Пристеночное и полостное пищеварение
Человек использует как растительную, так и животную пищу, которая имеет сложный химический состав – белки, жиры, углеводы, витамины и т.д. Поэтому первоначальное полостное пищеварение является необходимым этапом.
Полостное пищеварение представляет собой гидролиз (взаимодействие с водой) питательных веществ под влиянием ферментов пищеварительных соков в полости желудка и кишечника. Для желудка характерно только полостное пищеварение, а в кишечнике существует еще и пристеночное пищеварение. Оно происходит на поверхности микроворсинок кишечника, расстояние между которыми от 10 до 20 нм. На этой «кайме» из ворсинок адсорбированы молекулы ферментов, имеющих определенную ориентацию. Если молекулы большего размера, чем поры микроворсинки, то они не могут проникнуть внутрь и соответственно не перерабатываются. Поверхность кишечника представляет собой огромный активный пористый катализатор, который обеспечивает дальнейший гидролиз продуктов полостного пищеварения и переход к внутриклеточному пищеварению в тех случаях, когда оно имеет место. Пристеночное пищеварение еще называют мембранным. Оно открыто во второй половине XX века академиком А. М. Уголевым. Важно запомнить, что при полостном пищеварении распадаются лишь крупномолекулярные вещества, всего 10-20% связей белков, жиров и углеводов. При пристеночном пищеварении распад веществ происходит до мономеров. Еще одним важным моментом является тот факт, что пристеночное пищеварение протекает в стерильных условиях, т.к. бактерии и вирусы не могут попасть в просвет между ворсинками.
Так как наша работа связана с ферментами, то нельзя не отметить тот факт, что при полостном пищеварении ферменты свободно растворенные, а при пристеночном ферменты фиксированы на щеточной каемке эпителиальных клеток. Все ферменты пристеночного пищеварения – это ферменты кишечного сока, вырабатываемые железами стенки кишечника. [ 4 ]
Ферментные реакции в нашем организме строго контролируются гормонами. Часто недостаток того или иного фермента люди восполняют приемом ферментных препаратов без консультации с врачом. Тем самым нанося себе серьезный вред. Проведя опрос взрослых людей, мы выяснили, что люди очень мало о них знают.
Ферменты различают растительного, животного и микробного происхождения. [3]
Наибольший интерес для производства ферментных препаратов представляют микроорганизмы. Преимуществами микробов как источников ферментов в отличии от животных и растений является высокая продуктивность, таким препаратам требуется относительно короткое время для получения, а также бактерии имеют способность переключаться с синтеза одного фермента на другой. Глядя на таблицу, можно заметить, что Aspergillus niger и Bacillus subtilis используют в создании ряда препаратов. [ 5 ]
Bacillus subtilis , Aspergillus niger (аспергилл черный) и много других
Aspergillus niger , Micrococcus luteus (микрококк лютеус)
Bacillus subtilis , Aspergillus niger , bacillus cereus (восковая бацилла) и много др.
Aspergillus niger , Escherichia coli (кишечная палочка) и т.д.
Aspergillus niger , Geotrichum candidum (геотрих белый) и т.д.
При производстве ферментных препаратов в основном используют культуры микроскопических грибов. Независимо от вида посевного материала, технологический процесс включает следующие этапы:
приготовление питательной среды;
засев среды исходным штаммом продуцента;
выращивание культуры до определенного возраста;
консервирование посевного материала.
Из растительного сырья для крупного производства чаще всего используют проращенное зерно злаков, для получения протеиназ применяют латекс дынного дерева и фикусовых или сок зеленой массы ананаса. [ 5 ]
Ферменты из растений, чаще всего выделяют методом экстракции. [3]
Энзимы животного происхождения выделяют из органов, в которых протекают интенсивные биохимические процессы. В качестве сырья широко используют поджелудочную железу, слизистые оболочки желудков и тонких кишок свиней, сычуги крупного рогатого скота.
Главным образом сбор ферментного сырья производят в самый первый момент разделки туши. Далее следует многоэтапная, сложная обработка, от консервирования, обработки солью, спиртами до выделения и очистки ферментов. Заканчивая их полной стерилизацией. К ферментным препаратам полученных из животных тканей, применяются очень высокие требования безопасности, т.к. они могут являться источником инфекции. [ 5 ]
Готовим 0,2 М раствор двузамещенного фосфорнокислого калия. Для этого в 100 мл воды растворяем 3,48 грамма вещества.
Готовим 0,1М раствора лимонной кислоты. Для этого в 100 мл воды растворяем 1,92 грамма вещества.
В штатив ставим 6 пробирок и готовим растворы заданной Рн (Табл. 1).
Берем 6 новых пронумерованных пробирок и в каждую добавляем по 2,5 мл 0,1% раствора крахмала, еще в каждую по 0,1 мл буферной смеси и 1 мл разведенной слюны в 10 раз.
6 пробирок пронумерованных пробирок помещаем на водяную баню при температуре 38-40 градусов на 5 минут.
В каждую пробирку капаем по 1 капле люголя.
Вывод: Эксперимент, проведенный в трех повторностях, показал, что наиболее оптимальной pH для работы амилазы слюны является интервал от 6,3 до 7,5. При pH 8,2 фермент работает лучше, чем при pH 5,8.
3.2 Определение амилазной активности слюны при разных t о
Амилаза является индуцибельным ферментом, то есть ее концентрация в слюне и активность могут значительно изменяться.
В термолабильности ферментов можно убедиться на примере действия фермента слюны – амилазы, которая при кипячении теряет свои ферментативные свойства. (Приложение 2)
Приготовим 1% раствор крахмала на физиологическом растворе (0,9% хлористого натрия). Амилаза работает активнее, если в среде есть ионы хлора. В пробирку наберем слюну и разбавим полученный объем в 10 раз. Хорошо перемешаем смесь.
В пробирку 1 вносим по 1 мл раствора крахмала и убираем – это контроль. В пробирки 2, 3, 4 вносим по 1 мл разведенной слюны.
Пробирку 2 помещаем на водяную баню при температуре 37-40 градусов. Пробирку 3 ставим в сухой лед при температуре 0 о С. Пробирку 4 помещаем на водяную баню при температуре 100 о С. Почти сразу добавляем в пробирки 2, 3, 4 по 1 мл раствора крахмала и оставляем их при данных температурах.
Через 10 минут достаем их и проделываем реакцию с йодной настойкой, встряхиваем, наблюдаем.
Рис. 2 Охлаждение Рис. 3 Нагревание Рис. 4 Добавление йодной настойки
Вывод: оптимальной температурой для работы фермента амилаза является 37-40 о С. При охлаждении до 0 о С активность фермента снижается — вот почему в холодильнике продукты портятся меньше. При нагревании до 100 о С амилаза потеряла свою активность.
3.3 Влияние растительных протеаз на коллаген и полисахарид – ж елирование.
Пищевой желатин — это коллаген. Белок, из которого состоит соединительная ткань человека и животных. В горячей воде он набухает и растворяется, белковые цепочки в нём достаточно длинные, чтобы при охлаждении образовать трёхмерную сеть и превратить раствор в желе. (Приложение 3)
Нам понадобятся: свежие киви и ананас, апельсин, желатин, агар-агар (Е406), ананас консервированный.
По инструкциям на упаковках готовим раствор желатина и агар-агара.
В 5 пробирок разливаем равное количество раствора желатина и так же в 5 чистых пробирок раствор агара.
Берем по одной пробирке с желатином и агар-агаром и добавляем в наих по 5 грамм: свежего ананаса, консервированного ананаса, свежий апельсин и киви. По 1 пробирке оставляем для контроля. Наблюдаем 30 минут.
Рис. 5 Киви Рис. 6 Ананас Рис. 7 Апельсин
Вывод: в пробирках с желатином желе образовалось с консервированным ананасом и свежим апельсином. Где был добавлен свежий киви и ананас желе не получилось
Консервированный ананас в сиропе был термически обработан, нагревание уже деактивировало его протеазы. Желе либо мармелад из свежих киви и ананаса лучше приготовить на агар-агаре: это полисахарид, а не белок, его протеаза не разрушит. В пробирках с раствором агар-агара везде образовалось желе.
3.4 Влияние растительных протеаз на мясо
Мясо животных, соединительные ткани, в основном содержат белок, цепочки аминокислот. Размягчить их можно, нарушив укладку цепочек (денатурировав) с помощью нагревания или же можно порвать цепочки с помощью ферментов.
Среди ферментов нас интересуют протеазы — белки, которые едят белки. Если обработать мясо такими ферментами, оно станет мягким. Такие источники у нас есть, это фрукты: киви, ананас. ( Приложение 4) 
Рис. 9 Действие протеазы на белок Рис. 10 Модель белка
Нам понадобятся: свежее говяжье мясо, киви, ананас, лимон.
По одному кусочку мяса помещаем в баночки с заранее подготовленными соками из фруктов ананаса, киви, и лимона. Оставляем все на сутки при комнатной температуре.
Рис. 11 Эксперимент Рис. 12 Мясо из баночек с соками
Вывод: протеазы в своём действии неразборчивы, они расщепляют любые пептидные связи, которые им попадаются. Плотные куски мяса теперь больше похожи на куски слизи, мясо в лимонном соку приобрело совершенно другую текстуру, осталось плотным.
3.5 Изучение действия ферментов желудочного сока на белки
Материалы и оборудование: свернувшийся мелко нарезанный белок, НСl – 12%, штатив с пробирками, водяная баня, 5 таблеток ацидинпепсина по 0,25г, фестал, p Н полоски, градусник.
Приготовить раствор искусственного «желудочного сока». Для этого 5 таблеток ацидинпепсина растворяем в 150 мл дистиллированной воды нагретой до 37° С. Разливаем по 9 мл раствора в пробирки 1 и 2.
Добавляем в эти же пробирки по 1 мл НСl. В пробирку 2 добавляем пол таблетки фестала (содержит панкреатин – фермент поджелудочной железы). В 3 пробирку наливаем 3 мл НСl. Во все 3 пробирки добавляем немного мелконарезанного яичного белка.
Контроль p Н пробирок 1 и 2. Содержание соляной кислоты в желудочном соке поддерживает его pH в пределах 1,5—2,5. Это оптимальное значение для действия пепсина.
Фермент желудочного сока пепсин может действовать только на белки, при определенной температуре, в кислой среде. Пепсин – важнейший фермент, участвующий в переваривании пищи.
По методике мы приготовили раствор искусственного «желудочного сока». И провели с ним эксперимент.
Через 1 час мы наблюдаем в пробирках 1 и 2 изменение структуры белка. Он стал рыхлым. Периодически пробирки встряхиваем и проверяем температуру. Через 5 часов белок растворился и выпал в осадок. В пробирке 3 белок своей структуры не изменил.
Вывод. Ферменты желудочного сока расщепляют белки, они действуют в кислой среде, в определенных температурных границах.
3.6 Сравнение работы химического катализатора и фермента
Фермент каталаза относится к классу оксидоредуктаз. Он содержится во всех тканях и жидкостях организма, но особенно много его в строме эритроцитов и печени. Биологическая роль каталазы заключается в разрушении вредной для организма перекиси водорода, которая накапливается в тканях при окислительных процессах. (Приложение 6)
В колбу с перекисью водорода 2% 100 мл вносим 3 капли крови. Наблюдаем бурное выделение пены. Вносим тлеющую лучинку в колбу и наблюдаем схлопывание пузырьков с возгоранием.
В первом случае при попадании крови в перекись водорода, в реакцию вступили пероксидазы (биологические ферменты разлагающие Н 2 О 2 ). А во втором случае мы проверили работу химического катализатора, его функцию выполнял MnO 2 полученный из KMnO 4.
Изучив литературу по пищевой химии, биохимии и биологии мы познакомились со строением желудочно-кишечного тракта, с некоторыми ферментами и их значением для организма человека.
Проведя опрос, мы узнали, что большинство людей не знают о природе ферментов, о том какую роль они играют для нас. Большинство людей принимают препараты содержащие ферменты без назначения врача, принимая решение на основе собственных убеждений или по советам друзей, близких! Не подозревая какой вред эти препараты могут нанести. Почти 40% опрошенных считают лактозную непереносимость – аллергией, хотя у каждого человека есть ген, который контролирует процессы переваривания лактозы. В некоторых случаях, например, врожденного отсутствия такого гена или «выключения» его с возрастом происходит непереносимость лактозы! 40% опрошенных аллергию на глютен считают ферментной недостаточностью!
«Один ген – один фермент», за эту гипотезу в 1958 г. была вручена Нобелевская премия по медицине Джорджу Бидлу и Эдуарду Тейтему. То есть, нарушение в выработке ферментов, их избытке или наоборот недостатке происходят на генном уровне. Так же колоссальное влияние на ферменты оказывает питание, являясь по химической природе белками, они могут синтезироваться из аминокислот, поступающих с белковой пищей, в т.ч. животного происхождения!
Проведя серию экспериментов, мы наглядно познакомились с работой ферментов: амилазой, актинидином, бромелайном, пепсином, панкреатином и пероксидазой.
Наша гипотеза подтвердилась!
Ферменты помогают ускорять химические реакции в организме человека в миллионы раз, они необходимы для дыхания, переваривания пищи, нормальной работы мышечной и нервной систем и многое другое.
Л. В. Донченко, Н. В. Сокол, Е. В. Щербакова, Е. А. Красноселова ; Пищевая химия. Добавки : учеб. пособие для вузов / отв. ред. Л. В. Донченко. — 2-е изд., испр. и доп. — М. : Издательство Юрайт, 2018. — 223 с. — (Серия: университеты России).