какое строение имеют аминокислоты
Строение аминокислот
Отказ от ответсвенности
Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.
Аминокислоты – это более сложные соединения, производные от белков. Особенности их строения заключаются в том, что они имеют карбоксильную группу. Их можно разделить на несколько групп по принципам их строения.
Особенности строения аминокислот
Строение каждой аминокислоты связано с набором ее функций. Если они аналогичны по структуре, то имеют приблизительно одинаковые химические свойства.
Все вещества имеют строение по определенному образцу.
Основой аминокислоты считается аминный остаток, который обычно содержит азот.
Углеродный скелет состоит из цепочки, которая представлена в виде атомов углерода. В простейших случаях такой атом всего один.
Также существует хвост карбоновой кислоты.
В некоторых случаях сбоку к веществу может быть прикреплена дополнительная химическая группировка. Она отвечает за особые свойства аминокислоты.
Каковы функции аминокислот?
Вещества отвечают за протекания в организме следующих процессов:
Какие аминокислоты наиболее нужны человеку?
Важно, чтобы в организм регулярно поступали следующие аминокислотные вещества:
Заключение
Таким образом, без существования аминокислот сложно представить многие спортивные добавки, витаминные комплексы и БАДы. Эти вещества имеют особую структуру и обладают множеством ценных свойств.
Отказ от ответсвенности
Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.
Строение аминокислот: структурные формулы и классификации
Строение основных аминокислот: 20 «магических», входящих в состав белка. Структура. Классификации. Таблицы с формулами. Название и международные сокращения протеиногенных аминокислот. С вами я, Галина Баева, 20 «магических» аминокислот и красивые таблицы со структурными формулами природных аминокислот.
Природные аминокислоты — это структурные единицы (мономеры) белков. В состав белков входят всего 20 т.н. «магических» аминокислот, которые также называются протеиногенными. Все они имеют сходное строение.
Кроме протеиногенных аминокислот в организме присутствуют и непротеиногенные, которые выполняют различную работу, в основном это промежуточные соединения в биохимическом конвейере, как например, орнитин, сигнальные молекулы, как β-аланин или нейромедиаторы, как ГАМК.
Особенности строения природных аминокислот
Строение аминокислот тесно связано с их функциями. Сходные по химической структуре вещества делают сходную работу. Попробуем разобраться, чтобы потом не путаться в аннотациях к препаратам.
Все аминокислоты слеплены по одному лекалу.
Голова – аминный остаток, содержащий азот N.
Углеродный скелет, состоящий из цепочки атомов углерода (в простейшем случае – один углерод, к которому «спереди» прицеплен аминный остаток, а сзади – карбоновый хвост)
Хвост – остаток карбоновой кислоты – СООН
Сбоку к углеродному скелету может быть присоединена еще какая-нибудь химическая группировка, которая придает данному веществу особые свойства.
Углеродная цепочка вместе с кислотным хвостом, присоединенная к аминной голове, называется мудреным словом «алифатический радикал».
Номенклатура аминокислот
Из β — аминокислот наиболее известен β-аланин, а из γ-аминокислот наиболее известна γ-аминомасляная кислота (ГАМК). Их структурные формулы приведены ниже.
Таблица 1 Строение протеиногенных аминокислот
Таблица 2 Структурные формулы аминокислот
Таблица 3 Модели структурных формул аминокислот
Классификация аминокислот
Существует несколько классификаций аминокислот:
Спиртовая – ОН. Их называют ОксиМоноАминоМоноКарбоновые: серин и треонин
Карбоксильная, т.е. второй кислотный хвост. Это МоноАминоДиКарбоновые аминокислоты: аспарагиновая кислота (аспартат) и глутаминовая кислота (глутамат). Их называют еще Кислые аминокислоты, этакое «масло масляное».
Амидная. Карбоксильный хвост отрастил себе вторую аминную голову: аспарагин и глутамин. Кажется, понятным, что это производные соответственно аспартата и глутамата. Их называют Амиды МоноАминоДиКарбоновых аминокислот
Аминная. Вторая аминная голова присоединилась к углеродному скелету: лизин
Гуанидиновая: дополнительные аминные вставки — аргинин
Лизин и Аргинин относят также к группе ДиАминоМоноКарбоновых аминокислот, ибо у них есть по второй аминной группе. Поскольку эти аминокислоты в нейтральной среде (вода, рН=7), проявляют щелочные (основные) свойства, повышая водородный показатель (рН становится › 7), то их относят к группе Основных аминокислот
Серосодержащие аминокислоты. Имеют в радикале атом серы S: цистеин, метионин
Аминокислоты, содержащие ароматический радикал– углеродное колечко или Ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин, триптофан
Аминокислоты с гетероциклическим радикалом – колечко с атомом азота вместо углерода, поэтому он «гетеро» — «разнообразный»: триптофан и гистидин.
Нетрудно заметить, что триптофан входит в группу как ароматических аминокислот, так и в группу аминокислот с гетероциклическим радикалом, а все потому, что у него есть как гетороциклический радикал, так и ароматический.
Иминокислоты – углеродный скелет не вытянут в цепочку, а замкнут в колечко, из которого торчат аминная голова и рядом кислотный хвост: пролин и оксипролин
2. Классификация, в основу которой положена полярность алифатического радикала.
Чем больше в белке аминокислот, обладающих полярностью, тем выше способность белка к химическим реакциям, т.е. его реактогенность. С реактогенностью белка непосредственно связаны его функции. Белки соединительной ткани, например кератин, входящий в состав волос и ногтей, имеет мало полярных аминокислот. Напротив, ферменты — белки-катализаторы биохимических реакций, обладают аминокислотным составом с множеством полярных групп.
3. Классификация по отношению к водородному показателю (рН)
4. Классификация по способности к синтезу в организме человека и животных.
5. Классификация аминокислот по путям биосинтеза.
В живых организмах аминокислоты могут производится (синтезироваться) из других соединений. Путь биосинтеза — это последовательность химических реакций, которые обусловлены наследственной (генетической) матрицей. Он записан в генетическом коде и обусловлен наличием ферментов, запускающих данные реакции. Биосинтез идет не хаотично, а количество исходных и промежуточных соединений ограничено. Так из всего многообразия природных аминокислот для синтеза белка используются только 20. Соответственно, исходные и промежуточные соединения на путях биосинтеза отдельных аминокислот образуют кластеры или семейства, где соединения могут преобразовываться друг в друга.
Надо сказать, что данные пути метаболизма реализуются в биологических системах, но не все они имеются в организме человека. Так высшие животные и человек не способны синтезировать ароматическое кольцо, поэтому путь шикимата — это не для нас. Аналогично с другими путями синтеза незаменимых аминокислот. Для наглядности незаменимые аминокислоты выделены жирным шрифтом.
6. Классификация аминокислот по путям катаболизма
Катаболизм — процесс распада, противоположен анаболизму или процессу синтеза. В организме катаболизм также обусловлен генетической программой и набором ферментов. Конечным итогом деградации аминокислот является аммиак, вода и углекислый газ, а также выделяется энергия в виде тепла или связанная в молекулах АТФ. В зависимости от промежуточных соединений, дающих энергию, аминокислоты подразделяются на следующие группы:
Подробнее о глюкогенных и кетогенных аминокислотах можно прочитать здесь: Гликогенные аминокислоты
Правые и левые аминокислоты
В зависимости от прикрепления аминогруппы по отношению к карбоксильному хвосту в углеродной цепочке, аминокислоты могут быть «правыми» или «левыми», иначе говоря, их относят к D- или L- изомерам. Такие формы называют оптически активными, они не отличаются по химическому составу, но в пространстве относятся друг другу, как левая и правая рука.
При химическом синтезе образуется равное количество D- и L- изомеров, но в синтезе белка участвуют аминокислоты только L – ряда. Это следует учитывать лицам, принимающим препараты аминокислот: L-аминокислоты будут существенно дороже из-за необходимости их выделения из смеси, но эффект от их применения будет существенно выше
Читайте далее о том, что делает в организме каждая аминокислота. Поверьте, им есть, чем заняться. С вами была Галина Батуро. Делитесь информацией в соц.сетях, оставляйте комментарии.
Аминокислоты и биосинтез белка
АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ
Известно более 200 природных аминокислот, которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.
Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).
В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.
Общая структура аминокислот. Альфа аминокислоты. Изомеризация аминокислот.
Аминокислоты – биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот – углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.
В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.
По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).
АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ
Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H2NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.
Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).
Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ
Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ
СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
(протеиногенные)
Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.
Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)
Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.
Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.
Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
Рис. 8. Структурная организация белков
НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
(Не-протеиногенные)
Функции аминокислот
БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ
Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.
1. Аминокислоты, белки и питание
О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.
При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования – кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.
БЕЛКИ
Рис. 9. Белки не только пища. Типы белковых соединений.
Каждый живой организм состоит из белков. Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.
ПИТАНИЕ И БЕЛКИ
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.
2. Небелковые функции аминокислот
Нейромедиатор аминокислоты
Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества – нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator – посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.
В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:
Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот. Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.
Классификация протеиногенных аминокислот
Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка
Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.
1. По строению бокового радикала выделяют:
Ароматические соединения (арены)
— циклические органические соединения, которые имеют в своём составе ароматическую систему. Основными отличительными свойствами являются повышенная устойчивость ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения.
Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержат бензольные ядра) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения.
Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженное кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность;
2. По полярности бокового радикала
Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).
3. По кислотно-основным свойствам
По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.
4. По незаменимости
По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.