Ферментный препарат животного происхождения что это в твороге

Молокосвёртывающие ферментные препараты

Новости, цены и предубеждения рынка

Молокосвёртывающие ферментные препараты входят в число необходимых компонентов для производства сыров. На примере России рассмотрим современное состояние рынка таких препаратов, проанализируем причины популярности или непопулярности у сыроделов отдельных их видов.

Молокосвертывающие ферментные препараты животного происхождения

Традиционно для производства сыров использовался сычужный фермент (СФ), получаемый из желудков телят. В его составе — ферменты химозин и пепсин. Химозин обладает высокой молокосвертывающей активностью и низким уровнем нежелательной протеолитической активности. Пепсин имеет сравнительно низкую молокосвертывающую активность при высоком уровне протеолитической активности. Чем больше значение соотношения химозин/пепсин в СФ, тем лучше качество сыров, получаемых с таким ферментом.

Читайте по теме:

Современные ферменты микробного происхождения: перспективы применения в сыроделии

Развитие сыроделия в XX веке происходило столь высокими темпами, что столкнулось с проблемой получения в необходимых количествах телячьего сычужного фермента. Его стали заменять пепсином, выделяемым из желудков взрослых коров, других сельскохозяйственных животных и птиц. Однако такие заменители в сравнении с СФ имели ряд существенных недостатков:

Для компенсации этих недостатков были созданы комбинированные молокосвертывающие ферментные препараты (МФП), содержащие в своем составе химозин и пепсины (не более 50 %). Использование комбинированных препаратов позволило получать сыр приемлемого качества и отчасти решило проблему дефицита СФ.

В настоящее время на рынке представлен широкий ассортимент МФП животного происхождения: от самых дешевых (с наибольшим содержанием пепсина) до самых дорогих (с максимальным содержанием химозина). В 2017 году МФП российского производства составляли менее 7 % на российском рынке (в пересчете на молокосвертывающую активность). Полная картина сегмента, конечно, включает и поставки по импорту.

Перечень импортируемых в Россию марок МФП животного происхождения представлен в табл. 1.

На основании анализа ассортимента МФП, используемых российскими сыроделами, можно сделать выводы о востребованности животных МФП разного состава. Распределение на рынке импортируемых в Россию МФП животного происхождения по составу и марке препарата представлено на рис. 1.

Как видно из рисунка, наибольшей популярностью среди МФП животного происхождения пользуются препараты в жидкой форме с содержанием химозина 80 %. Они имеют лучшее соотношение цены и качества и позволяют производить высококачественные сыры при умеренных затратах на фермент. МФП с более высоким содержанием химозина (90 и 95 %) — на втором месте по востребованности из-за высокой цены. Так, препараты Carlina и Clerici в 2–3 раза дороже, чем Kalase или Naturen.

Комплексные препараты с содержанием химозина менее 80 % пользуются гораздо меньшим спросом. МФП с 20 % химозина (пепсины) представлены на рынке в ничтожно малом количестве. Это свидетельствует о том, что их качество не устраивает производителей сыра. Пепсины — традиционные, более дешевые заменители СФ — в настоящее время в промышленном сыроделии не применяются. На смену им пришли микробные МФП, имеющие столь же низкую цену, но позволяющие производить более качественные сыры.

Рис. 1. Распределение МФП: а — по составу; б — по марке (химозин/пепсин)

МФП микробного происхождения

В конце 1960-х годов было начато производство микробных МФП, получаемых от специально отобранных микроорганизмов. Микробные МФП ранних серий выпуска имели существенные недостатки: излишне высокую протеолитическую активность (что приводило к быстрому перезреванию сыров) и термоустойчивость (вызывало ферментативную порчу подсырной сыворотки). С использованием таких МФП можно было выпускать только не созревающие разновидности сыров, так как в процессе созревания образовывались горький вкус и мажущаяся консистенция.

Из-за недостаточной информированности технологи сыродельных предприятий считают, что подобные недостатки сохраняются и у современных микробных МФП, и опасаются использовать такие препараты в производстве. На самом деле, современные препараты имеют очень высокую степень очистки, а их протеолитическая активность и термоустойчивость снижены до требуемых пределов. Сыры на основе современных микробных МФП по качеству сопоставимы с сырами, произведенными с натуральным СФ.

В табл. 2 приведен список МФП микробного происхождения, импортируемых на российский рынок.

Рекомбинантные МФП

Микробные МФП, выпускаемые по технологиям, имевшимся к 1980-м годам, значительно уступали по своим технологическим свойствам сычужному ферменту из-за меньшего выхода и малого срока хранения сыров, связанного с их ускоренным перезреванием. Поэтому к концу 1980-х были разработаны рекомбинантные МФП. С помощью методов генной инженерии созданы штаммы микроорганизмов с внедренным генным кодом, позволяющим микробной клетке продуцировать молекулы химозина. После выделения из микробных клеток и очистки удалось получить препарат химозина, идентичный по специфике действия химозину теленка и полностью свободный от примеси пепсина, присущей натуральному СФ. Фермент, полученный от микроорганизмов с измененным генным кодом, так называемых рекомбинантных микроорганизмов, принято именовать рекомбинантным. Также принято пользоваться наименованием «ферментационный химозин». С помощью рекомбинантных МФП, производство которых начато с начала 1990-х годов, появилась возможность производить сыры, не уступающие по качеству сырам с натуральным сычужным ферментом.

В табл. 3 приведен современный ассортимент МФП на основе рекомбинантных химозинов.

Ожидалось, что большинство сыроделов незамедлительно перейдет с сычужного фермента к использованию рекомбинантных МФП ввиду их значительно более низкой стоимости при полной идентичности действия. Однако этого не произошло из-за предубеждения потребителей к продукции, полученной с применением методов генной инженерии, и запрета в отдельных странах на продажу таких продуктов.

В соответствии с ТР ТС 033/2013 (раздел XII, п. 89), ТР ТС 029/2012 (Приложение 26) и ТР ТС 022/2011 (п. 4.11, пп. 2) маркировка сыров, произведенных с использованием рекомбинантных МФП, должна включать:

Однако такая информация вызывает негативную реакцию у потребителей. Это сдерживает распространение рекомбинантных МФП в сыроделии.

Сведения о 10 наиболее распространенных на российском рынке зарубежных МФП приведены в табл. 4.

Из табл. 4 следует, что самым востребованным препаратом на российском рынке является рекомбинантный МФП Chy-Max Powder Extra. Мало уступает лидеру рынка микробный МФП Fromase 750 XLG, третье место принадлежит традиционному МФП животного происхождения Kalase 150.

Сравнение цен на МФП разного происхождения, импортируемые в Россию (в пересчете на молокосвертывающую активность), представлено на рис. 2.

Рис. 2. Оптовые цены без учета таможенных сборов, коммерческих наценок фирм-продавцов и НДС

Из диаграммы видно, что в пересчете на молокосвертывающую активность рекомбинантные и микробные МФП имеют более низкую цену, чем традиционные МФП животного происхождения. С этим связана высокая популярность рекомбинантных и микробных МФП на российском рынке. На стоимость влияет и форма выпуска препарата — жидкая или сухая. Большая часть МФП животного происхождения, поступающих в Россию, имеет жидкую форму, они являются самыми дешевыми.

Выводы

Преимущественное использование современных МФП рекомбинантного и микробного происхождения — рутинная практика российского сыроделия. Анализ иностранной литературы свидетельствует, что ситуация на российском рынке МФП в целом соответствует общей ситуации на мировом рынке. Скорее всего, в соответствии с общемировыми тенденциями использование животных МФП в российском сыроделии в перспективе будет снижаться. Причина — довольно высокая стоимость традиционных животных МФП, а также растущее в связи с развитием технологий качество микробных и рекомбинантных МФП.

Источник

УДК 637.334.2

Цикуниб А.Д., Гончарова С.А.

Лаборатория нутрициологии и экологии НИИ комплексных проблем АГУ

Аннотация. В статье представлена сравнительная характеристика основных молокосвертывающих ферментов, используемых в молочной промышлености. Рассмотрены преимущества и недостатки молокосвертывающих ферментов различного происхождения. Ключевые слова: молокосвертывающие ферменты, реннин, микробиальные ферменты, растительные коагулянты молока, ферментативная коагуляция молока, иммобилизованные ферменты

Tsikunib A.D., Goncharova S.A.

Nutrition and Environment Laboratory , of Scientific Research Institute of complex Problems of Adyghe State University

MILK-CLOTTING ENZYMES: COMPARATIVE CHARACTERISTICS

Abstract. The article provides a comparative summary of the major MIS-Lokomotiva enzymes used in the dairy industry. The advantages and disadvantages of milk-clotting enzymes of different origin.

Key words: milk-clotting enzymes, renin, microbial enzymes, vegetable coagulants milk, enzymatic coagulation of milk, immobilized enzymes

В основе технологии производства сыров лежит способность молока коагулировать в казеиновый комплекс под воздействием определенных протеолитических ферментов, получивших название молокосвертывающих [8, 10].

Целью нашей работы явилось рассмотрение видов молокосвертывающих ферментов, свойств, источников и их применения в сыроделии.

Наиболее известным ферментом традиционно используемым для коагуляции молока является сычужный фермент реннин или химозин (КФ 3.4.23.4). Фермент относится к классу аспартатных протеиназ [19], находится в соке четвертого отдела желудка телят. Как и пепсин, он образуется в главных клетках желудка из зимогена (прореннина) и активируется катионами водорода (рН

На сегодня в молочной промышленности применяется широкий спектр сычужных ферментов (таблица 1).

Таблица 1. Состав, торговое название и производители сычужных препаратов на основе сычужного фермента (КФ 3.4.23.4)

90÷95% химозин, 10÷5% говяжий пепсин

«Завод эндокринных ферментов», Московская обл.

96% химозин, 4% говяжий пепсин

Calf rennet Clerici 96/4

« Caglificio Clerici SPA », Италия

90% химозин, 10% говяжий пепсин

95% химозин, 5% говяжий пепсин

Bioren Liquid Rennet Premium 95L

90% химозин, 10% говяжий пепсин

50% химозин, 50% говяжий пепсин

«МЗСФ», Москва; «Шоко», Ростовская обл.

50% химозин, 50% говяжий пепсин

« Caglificio Clerici SPA », Италия

50% химозин, 50% говяжий пепсин

Bioren Liquid Rennet Standart 50L

«Hundsbichler GmbH», Австрия

25% химозин, 75% говяжий пепсин

50% куриный пепсин,50% говяжий пепсин

30÷40% химозин, 30÷40% говяжий пепсин, 40% куриный пепсин

«Завод эндокринных ферментов», Московская обл.

Быстрое расширение молочного производства и нехватка животных сычугов способствовали появлению новых коагулянтов для молока микробного и растительного происхождения. Заменители сычужного фермента микробного происхождения за рубежом или коммерческие ферменты, применяют лишь для производства отдельных видов сыров (рассольных, с подплавлением сырной массы, или для сырья в производстве плавленых сыров) [16]. В соответствии с большими трудностями классификации микробных протеиназ, их классификация в первую очередь основана на источнике, из которого выделен фермент. В таблице 2 представлены микробиальные молокосвертывающие ферменты, наиболее часто используемые в пищевой промышленности.

Таблица 2. Номенклатура, продуценты и производители микробиальных молокосвертывающих ферментов

Название фермента/ КФ*

Аспергиллопепсин I (aspergillopepsin I)

Aspergillus niger var. awamori

«С h r. Hansen», Дания

« Meito Sangyo », Япония

«CSK food enrichment», Нидерланды

*КФ – код фермента по Международной классификации ферментов (энзимов)

Наряду с ферментными препаратами животного и микробного происхождения для сквашивания молока используются так же препараты растительного происхождения. Экстракты растений, которые традиционно считались ферментными коагулянтами молока, такими не являются, так как они имеют другой механизм действия или, возможно, они содержат микробы, обладающие способностью к свертыванию молока [1, 3, 20].

Одним из давно известных растительных коагулянтов является сок фигового дерева (Fісus саrіса), используемый в районах его произрастания [2, 20] Многие экстракты растительного происхождения способны свертывать молоко, но некоторые из них имеют слишком высокую протеолитическую активность (например, папаин из азимины (Саrіса рарауа), бромелин из ананаса (Ananassatiа) и рицин из семян клещевины (Ricinus communis)). Примером использования растительного экстракта может служить выработка португальского сыра Sena da Estrela из овечьего молока с помощью водной вытяжки цветков кардона [23]. В таблице 3 представлены экстракты растений, наиболее применяемые в молочной промышленности.

Таблица 3. Растения, экстракты которых используются для коагуляции молока

Ciraumand Carlina spp.

Achillea millef olium

Преимуществом использования микробиальных и растительных ферментных препаратов является низкая себестоимость, а недостатками – низкий выход продукта, более короткий срок хранения по сравнению с сычужными сырами и снижение качества производимых сыров.

Установлено так же, что экстракты некоторых растений ядовиты, например, гемлок (Conium maculatum ) и рицин семян клещевины ( Ricinus communis ) вызывают комбинированное свертывание с помощью кислоты и фермента, используемое, в основном, для выработки сыров с мягким тестом [23].

Широкое применение в промышленности нашли молокосвертывающие ферментные препараты на основе рекомбинантного химозина. Структура рекомбинантного химозина, почти, идентична структуре традиционного телячьего. Его получают путем пересадки гена прохимозина из сычужной ткани телят некоторым микроорганизмам. На основе данной разработки получен ферментный препарат CHY-Max [1, 20], однако, исследования, проведенные М.В. Полковниковой и Л.Н. Азолкиной, показали, что в сгустках, полученных с использованием препаратов животного происхождения, сыворотка отделяется равномернее, чем из сгустка, полученного с применением рекомбинированного препарата. Микробиальные и рекомбинированные препараты образуют более мягкий сгусток по сравнению с ферментными препаратами животного происхождения [3].

Известно, что использование ферментов, как сычужного, так и микробиального происхождения, производится однократно, в связи с этим, является актуальным использование и разработка приемов позволяющих многократно использовать ферменты. Одним из таких приемов является иммобилизация, т.е. включение молекул фермента в какую-либо изолированную фазу, которая отделена от фазы свободного раствора, но способна обмениваться с находящимися в ней молекулами субстрата, эффектора или ингибитора [24]. Иммобилизованные ферменты имеют ряд преимуществ в сравнении со свободными молекулами. Прежде всего, такие ферменты, представляя собой гетерогенные катализаторы, легко отделяются от реакционной среды, могут использоваться многократно и обеспечивают непрерывность каталитического процесса. Кроме того, иммобилизация ведет к изменению свойств фермента: субстратной специфичности, устойчивости, зависимости активности от параметров среды. Иммобилизованные ферменты долговечны и в тысячи и десятки тысяч раз стабильнее свободных энзимов [26]. В настоящее время преимущества использования иммобилизованных ферментов очевидны, поэтому их применение ежегодно расширяется. Несмотря на широкий выбор носителей, и методов иммобилизации, проблема поиска, разработки и исследования новых способов и носителей для иммобилизации ферментов является одной из актуальных задач фундаментальной химической науки. При этом наиболее перспективны методы иммобилизации, позволяющие максимально сохранять каталитическую активность ферментов в процессе иммобилизации и повышающие стабильность иммобилизованных препаратов при последующем использовании. [25].

1. Скотт Р. Робинсон Р.К., Уилби Р.А.. Производство сыра: научные основы и технологии

СПб.: Профессия, 2005. 464 с.

2. Гудков А.В. Сыроделие: технологические, биологические и физико-химические аспекты. 2-е изд., испр. и доп. М.: ДеЛи принт, 2004. 804 с.

3. Полковникова М.В., Азолкина Л.Н. Исследование свойств различных молокосвертывающих ферментов // Современные проблемы техники и технологии пищевых производств: сб. материалов международ. науч.-практ. конф. Алтай, 2012. С. 73.

5. Белов А.Н., Ельчанинов В.В., Коваль А.Д. Молокосвертывающие препараты // Молочная промышленность. 2003. № 2. С. 45-47.

6. К вопросу о моделировании сычужного свертывания мо лока / Ю.Я. Свириденко, Г.В.Мурунова, В.Н. Краюшкина, В.В.Смирнов // Сыроделие и маслоделие. 2004. № 5. С. 39-42.

7. Ларичев О.В. Влияние ферментов на качество сыров // Сыроделие и маслоделие. 2003. №3. С. 22-23.

8. Колесникова С. С. Ферменты для коагуляции молока в сыроделии // Молочное дело. 2006. № 8. С. 50 52; № 9. С. 50-51.

9. Федотова А.В. Правильный выбор молокосвертывающих ферментных препаратов-гарантия качества выпускаемых сыров // Молочное дело. Киев, 2006. № 6. С. 39.

11. Tubesha Z.A., Al-Delaimy K.S. Rennin-like milk coagulant enzyme produced by a local isolate of Mucor // Int. J. Dairy Technol. 2003. № 56. P. 237-241.

12. Ayhan F., Celebi S.S., Tanyolac A. The effect of fermentation parameters on the production of Mucor miehei acid protease in a chemically defined medium // J. Chem. Technol. Biotechnol. 2001. № 76. P. 153-160.

13. Hashem A.M. Purification and properties of a milk-clotting enzyme produced by Penicillium oxalicum // Biores. Technol. 2000. № 75. P. 219-222.

15. Ahmed S.A. Biochemical studies on some enzymes used in industry // Ph. D Thesis. Cairo: Cario University, 2003. – P. 109-135.

17. Nath, A. Chattopadhyay P.K. // J. Food Ingen. 2007. P. 80.

18. Liyana-Pathirana C. Shahidi F. // Food Chem. 2005. P. 93, 47-56.

20. Смирнова И.А., Гралевская И.В., Штригуль В.К., Смирнов Д.А. Исследование способов коагуляции молока с целью формирования микропартикулятов белков молока // Техника и технология пищевых производств. Кемерово, 2012. № 3.

24. Клюева М.В. Основные аспекты иммобилизации ферментов на примере липаз // Молодой ученый. 2014. № 8. С. 320-325.

25. Бектенова Г.А. Иммобилизация ферментов на неорганических и органических полимерных носителях: автореф. дис. … д-ра хим.наук. Алматы, 2000.

26. Лукин А.А., Ребезов М.Б. Особенности использования иммобилизованных ферментов в пщевой промышленности // Проблемы развития АПК СаянАлтая: сб. материалов межрегион. научн.-практ. конф. Абакан: КрГАУ, 2009. С. 33-36.

Источник

Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии

В статье представлен обзор литературы об особенностях и преимуществах препаратов пищеварительных ферментов неживотного происхождения, т. е. препаратов, в состав которых входят растительные, микробные или фунгальные ферменты. Патогенетически обоснованы заб

The review of literature on features and advantages of drugs of digestive enzymes of non-animal origin, i.e., drugs which include vegetative, microbial or fungal enzymes, is presented in the article. Diseases and conditions upon which such drugs are prescribed have been pathogenically substantiated. Digestion violations — the reasons, clinical features, ways of their correction are presented in detail. Special attention is paid to the dietary supplement, which includes not only amilo-, proteo- and lipolytic enzymes, but also cellulose, and lactase, and also phytoadditives which positively influence digestion processes.

Все-таки странно, насколько наш разум и чувства
подчинены органам пищеварения.
Джером Клапка Джером

Под пищеварением понимается переработка с помощью ферментов сложных веществ (белков, жиров, углеводов) в простые для их последующего всасывания. Процесс переработки осуществляется по мере продвижения пищевых масс по желудочно-кишечному тракту (ЖКТ). В ротовой полости пища смешивается со слюной, обладающей амилазной активностью, и подвергается механической обработке. Значение желудка состоит в депонировании и разжижении пищи под действием соляной кислоты и пепсина, денатурировании и начальном гидролизе белков, создании пищевого комка для эвакуации в двенадцатиперстную кишку.

Основные гидролитические процессы происходят в тонкой кишке, где пищевые вещества расщепляются до мономеров, всасываются и поступают в кровь и лимфу. Процесс переработки пищевых веществ в тонкой кишке имеет три последовательных взаимосвязанных этапа, объединенных A. M. Уголевым (1967) в понятие «пищеварительно-транспортный конвейер» [1]: полостное пищеварение, мембранное пищеварение, всасывание.

Полостное пищеварение включает формирование химуса и гидролиз пищевых компонентов до олиго- и мономерного состояния. Ключевая роль в полостном пищеварении отводится ферментам поджелудочной железы (ПЖ). Образующиеся в процессе полостного гидролиза короткие цепи белков, углеводов и жиров окончательно расщепляются с помощью механизмов мембранного пищеварения. Ферменты ПЖ, адсорбированные на нутриентах, продолжают играть активную роль и на этом этапе, который разворачивается в пристеночном слое слизи. Заключительный гидролиз нутриентов происходит на наружной мембране энтероцитов с помощью кишечных гидролаз.

После этого наступает последний этап — всасывание, т. е. перенос расщепленных компонентов пищевых веществ из просвета кишки во внутреннюю среду организма.

Наиболее частые жалобы пациентов при расстройстве пищеварения на диспепсические проявления. В переводе с древнегреческого «диспепсия» означает «несварение» (от «δυσ» — отрицание, «π?ψις» — пищеварение). Все варианты диспепсии в клиническом отношении делят на желудочную, кишечную и билиарную. К симптомам желудочной диспепсии относят тяжесть, дискомфорт в эпигастрии, раннее насыщение, отрыжку, изжогу, тошноту, рвоту, снижение аппетита. Проявлениями кишечной диспепсии считают метеоризм, флатуленцию, урчание, диарею, запоры, неустойчивый стул. Синдром билиарной диспепсии характеризуется снижением аппетита, ощущением чувства горечи во рту, нарушениями стула (запорами, поносами или их чередованием), метеоризмом, чувством дискомфорта, тяжести, распирания в правом подреберье [2].

Нарушение пищеварения является проявлением основного заболевания, например, органических и функциональных заболеваний билиарной системы, гастритов, дуоденитов, пептических язв, панкреатитов, гепатитов и циррозов печени, нарушений состава кишечной флоры, абдоминального ишемического синдрома. Нарушение пищеварения может быть обусловлено различными факторами. Как функциональные, так и органические поражения ЖКТ сопровождаются расстройством их двигательной, всасывающей, секреторной или выделительной функции, нарушая взаимосвязанный и сложный процесс переваривания пищи. К основным синдромам нарушения пищеварения относятся мальдигестия, мальабсорбция и мальнутриция. Если речь идет о расстройстве полостного пищеварения, т. е. нарушении гидролиза в просвете пищеварительного тракта, то это состояние называют мальдигестией, а если о нарушении мембранного пищеварения и всасывания, то мальабсорбцией и мальнутрицией. Традиционно выделяются несколько групп основных причин формирования этих синдромов [3]:

При описанном автором многообразии причин нарушения пищеварения чаще всего расстройства обусловливаются болезнями ПЖ с прогрессирующей недостаточностью ее внешнесекреторной функции (первичная панкреатическая недостаточность). В клинической практике также часто встречается вторичная или относительная внешнесекреторная недостаточность ПЖ.

Несмотря на приведенные выше органические причины нарушения пищеварения и диспепсии, значительно чаще встречаются функциональные заболевания ЖКТ, а также банальные диетические погрешности и «банкетные» переедания. При последних, как правило, нарушается соотношение основных компонентов обычного питания — преобладают жиры (животные и растительные) и углеводы, в том числе неперевариваемая клетчатка. В процесс пищеварения также часто «вмешивается» алкоголь, который в малых дозах (до 50 мл 40%) стимулирует пищеварительный процесс, а в более высоких дозах резко нарушает его, усугубляя диспепсию [4].

При всех приведенных нарушениях пищеварения кроме лечения, направленного на нормализацию моторики, уменьшение болевого синдрома, устранение микробной контаминации, восстановление микробного пейзажа кишечника, восстановление витаминно-минерального статуса, необходима ферментная терапия. Впервые ферментные препараты (ФП) в медицинской практике стали использоваться более 100 лет назад. Пищеварительные ферменты в настоящее время широко применяются при различной гастроэнтерологической патологии. В настоящее время в клинической практике используется большое число ферментных препаратов, характеризующихся различной комбинацией компонентов, энзимной активностью, способом производства и формой выпуска. При выборе ферментного препарата в каждом конкретном случае врач прежде всего должен обращать внимание на его состав и активность его компонентов [5].

Терапевтические возможности ферментов обнаруживают значительные различия, в зависимости от их животного или растительного происхождения. Сегодня «животные» ферменты в основном производятся из поджелудочных желез свиней. Они содержат самую высокую концентрацию энзимов среди всех ферментных препаратов, известных до настоящего времени. Эти ферменты использовались с начала 1900-х годов и были очень эффективными при определенных условиях. Некоторые ферменты получают из растений, включая бромелайн из ананаса, папаин из папайи и нанокиназу из ферментированной сои. Другие растительные ферменты «выращивают» из различных видов грибов и плесени, иногда в очень высоких концентрациях. Вопреки распространенному мнению, такие ферменты не содержат каких-либо остатков веществ, из которых они были выращены.

Ферментная промышленность, существующая сегодня, образовалась в конце XIX века. В 1894 г. доктор Джокити Такамину получил патент США 525 823 — «Способ получения диастатического фермента», в котором подробно описан процесс и извлечение амилаз из гриба Aspergillus oryzae (А. oryzae). Его запатентованный продукт Taka-diastase для улучшения пищеварения продавался компанией Parke, Davis & Company во всем мире. К 1932 г. д-р Е. Howell создал компанию в штате Иллинойс по производству дополнительных ферментов для замены тех, которые были уничтожены при приготовлении пищи и консервировании в пищевой промышленности. В обзоре д-ра Е. Howell 1947 г. «Состояние пищевых ферментов при пищеварении и метаболизме» цитируется использование папаина в качестве помощи пищеварению и пользы от «расстройств пищеварения самых разных видов». Грибковая амилаза аналогично цитируется в этом трактате как используемый в терапии заболеваний пищеварительного тракта источник липазы и других экстрактов ПЖ [6].

Ферменты из гриба А. oryzae изучались в многочисленных исследованиях, в которых оценивалась их роль в поддержании здорового пищеварения. Кроме того, исследования на людях предполагали, что протеолитические ферменты, полученные из гриба А. oryzae, могут играть роль в противовоспалительной и фибринолитической терапии. Ферменты являются относительно стабильными при нагревании и активны в широком диапазоне рН (рис.). Это важно, потому что большинство ферментов дезактивируются в желудочной кислоте. Описываемые ферменты синтезируются из гриба, но не содержат грибкового остатка, являясь непатогенными. Современные технологии фильтрации позволяют этим грибковым ферментам быть эффективными и безопасными для человека.

Любые пероральные ферменты должны выдерживать кислотность желудка, чтобы быть терапевтически эффективными. Большинство ферментов, полученных из животных, должны быть покрыты энтеросолюбильным покрытием, чтобы защитить их от кислотности желудка. Энтеросолюбильное покрытие действительно обеспечивает некоторую защиту от кислоты, но оболочка часто повреждается в желудке или полностью не растворяется в тонкой кишке. Это влияет на эффективность ферментного препарата. С другой стороны, грибковые протеазы удивительно устойчивы к кислоте и не требуют энтеросолюбильного покрытия [8].

Ферментированные микроорганизмы с многолетним использованием в пищевых продуктах, микробные ферменты были специально выбраны на основе уникальных характеристик каждого фермента. Другим ограничивающим фактором применения ферментов животного происхождения, таких как панкреатин, является отсутствие разнообразия. С другой стороны, грибковые ферментные смеси могут быть изготовлены на заказ для удовлетворения различных ферментативных потребностей пищеварения. Это возможно, потому что источники грибов содержат не только протеазы, амилазы и липазы, но также могут включать в себя множество других ферментов, таких как тилактаза, целлюлаза, лактаза и т. д. [9].

В целом грибковые ферменты превосходят панкреатин в отношении диапазона рН, кислотной стабильности, активности, разнообразия и безопасности. В дополнение к вышеуказанным преимуществам грибковые ферменты подходят для вегетарианской диеты.

По словам доктора Mark Percival (1985), пероральное добавление пищеварительных ферментов непосредственно перед или во время приема пищи может помочь пищеварению. Несмотря на то, что большинство дополнительных ферментов являются лабильными и дезактивируются при воздействии кислоты в желудке, Mark Percival считает, что некоторые из ферментов будут оставаться активными, если их принимают с пищей или непосредственно перед едой. Mark Percival говорит, что «ферменты физически защищены» при еде и позволяют проявлять ферментативную активность уже в желудке. рН играет важную роль в ферментативной активности, поэтому ферменты, полученные из Aspergillus, «могут быть весьма полезными, поскольку они кажутся чрезвычайно стабильными даже при воздействии кислой среды». Доктор Edward Howell добавляет, что, поскольку активность фермента начинается еще до проглатывания пищи, можно принимать содержимое этого фермента без капсулы с пищей, чтобы немедленно начать процесс пищеварения [10].

Температура окружающей среды играет решающую роль в активности ферментов. Фунгальные ферменты лучше всего работают в температурном диапазоне 95–105 °F (35,0–40,56 °C). При нормальной температуре тела 98,6 °F ферменты грибкового происхождения идеальны.

Для обеспечения липолиза животной липазой необходимо присутствие желчных кислот для активации фермента и эмульгации жиров. Поэтому традиционные ФП могут быть недостаточно эффективны при дефиците желчных кислот в ДПК (гепатогенная панкреатическая недостаточность при холестатических заболеваниях печени, при гипомоторике желчного пузыря, после холецистэктомии; в ряде случаев такой дефицит патогенетически обусловлен низкой желудочной секрецией). Существенное преимущество липазы микробного происхождения — отсутствие необходимости ее активации желчными кислотами [11].

В начале 1970-х гг. исследователи из Университета Иллинойса Leveille и соавт. обнаружили, что активность ферментов в тканях становится слабее с возрастом. Leveille проводил эксперименты на крысах и обнаружил, что в возрасте 18 месяцев («старый возраст» для крыс), активность ферментов на фоне бесферментной диеты сократилась более чем на 20% от уровня, который наблюдался в возрасте одного месяца. Е. Howell соглашается, что «чем более активно молодой организм отказывается от своих ферментов, тем быстрее достигается состояние ферментного дефицита или старости». Согласно Е. Howell, мы живем долго, а наше самочувствие определяется нашим ферментным потенциалом. Е. Howell ссылается на исследование Meyer и его коллег в Michael Reese Hospital в Чикаго, в котором сообщалось, что количество ферментов в слюне молодых людей в 30 раз выше, чем у людей старше 69 лет [12].

Характеристика отдельных пищеварительных ферментов

Амилаза (выделяется в активном состоянии) выполняет строго определенную функцию — расщепление полисахаридов. Начинает «работать» в полости рта, далее в желудке, в симбиозе с ферментами тонкой кишки мальтазой, инвертазой и лактазой расщепляет полисахариды в кишечнике. Именно действие этого фермента определяет качество катаболизма углеводов. Дефицит амилазы физиологичен в первом полугодии жизни. При этом ребенок не в состоянии переваривать крахмал. Обычно амилаза достигает нормальной активности к 9-му месяцу жизни. Возможен генетически детерминированный дефицит амилазы (ген локализован в первой хромосоме). При дефиците амилазы появляются следующие симптомы: непереносимость пищи, богатой углеводами; частый, рыхлый, объемный стул (кашицеобразный, водянистый — при избытке крахмала в пище); гипотрофия; изолированное снижение активности амилазы в панкреатическом соке, в сочетании с нормальной активностью липазы и трипсина при холецистокинин-секретиновой стимуляции нормальными значениями интрадуоденального рН; высокая контаминация в кишечнике условно-патогенной микробной флоры; синдром мальабсорбции; похудение.

Протеазы (активируются в просвете ДПК) являются гидролитическими ферментами, способными расщеплять связи пептидов и белков и восстанавливать полезные бактерии в кишечнике. К ним относятся пепсин, трипсин, эластаза и карбоксипептидазы. Первые два вещества расщепляют белки с крупной структурой молекул, а карбоксипептидазы преобразовывают пептиды с низкомолекулярной структурой в аминокислоты. Кроме того, выделяется химотрипсин, расщепляющий белки, которые остались после воздействия трипсина. Дефицит протеаз приводит к кашицеобразному (зловонному) стулу; выраженной креаторее, умеренной стеаторее; нарушению физического развития; прогрессирующей гипотрофии; гипопротеинемическим отекам (вплоть до анасарки); анемии, нейтропении, ретикулоцитозу, гипоплазии костного мозга; тотальной атрофии ворсин кишечника.

Липаза (активируется в просвете ДПК) расщепляет нейтральный жир на жирные кислоты и глицерин. В процессе эмульгации желчью липазы взаимодействуют с другими ферментами для многоступенчатого преобразования жиров в жирные кислоты. Дефицит липаз обуславливает стеаторею, которая является критерием тяжести экзогенной панкреатической недостаточности.

В организме человека нет ферментов, расщепляющих растительную клетчатку, — целлюлазы и гемицеллюлазы, их «производят» представители кишечной микрофлоры. Клетчатка не расщепляется в тонкой кишке, поэтому в неизменном виде поступает в толстую кишку, где гидролизуется ферментами микроорганизмов (целлюлазой), которые разрушают клеточные оболочки. Целлюлаза и гемицеллюлаза повышают пищевую ценность зерновых культур, фруктов и овощей. Связывают токсины и холестерин в пищеварительном тракте за счет освобождения растворимых волокон, стимулируя таким образом пищеварение, перистальтику кишечника и рост полезной микрофлоры. Нормальная микрофлора в слепой кишке расщепляет и сбраживает в сутки 300–400 грамм клетчатки с образованием короткоцепочечных жирных кислот, глюкозы и газов, которые также стимулируют моторику кишечника и дефекацию.

Основными кишечными ферментами, участвующими в пристеночном гидролизе углеводов, являются α-глюкозидазы (мальтаза, трегалаза и др.), лактаза, глюкоамилаза, инвертаза и др.

Лактаза — один из основных ферментов тонкой кишки, улучшающий усвоение молочных продуктов. Расщепляет лактозу (молочный сахар) до глюкозы и галактозы. При отсутствии или дефиците лактазы в кишечнике усиливаются процессы брожения. Возникновение осмотической (бродильной) диареи связано со скоплением в просвете дистальных отделов тонкой кишки и в толстой кишке нерасщепленного, осмотически активного дисахарида — лактозы (содержание лактозы в кале — более 2 г%) и продуктов его бактериальной ферментации. Это может стать причиной вздутия живота и кишечных спазмов. Принятие лактазы устраняет непереносимость молочного сахара (лактозы), который находится в очень многих продуктах питания. Но исключить все продукты, содержащие лактозу, сложно, так как она является очень распространенным компонентом многих из них. Заместительная терапия ФП на основе лактазы является принципиальным методом лечения гиполактазии [4].

Глюкоамилаза представляет собой фермент, который катализирует высвобождение D-глюкозы с невосстановленных концов крахмала или молекул родственного олиго- и полисахарида, играет важную роль во внутриклеточном обмене гликогена и образовании энергии. Она синтезируется многими микроорганизмами и образуется в животных тканях, особенно в печени, почках, плаценте, кишечнике и т. д.

Пектиназа — фермент, расщепляющий пектин, полисахарид, который встречается в клеточных мембранах растений, в основном во фруктах. Нормализует работу пищеварительной системы, способствует росту полезной микрофлоры кишечника и улучшает пассаж пищеварительного химуса по ЖКТ.

Изолированные дефициты ферментов поджелудочной железы и тонкой кишки встречаются, как правило, при генетических заболеваниях.

Но наиболее распространенной причиной проблем с пищеварением, как уже указывалось выше, являются погрешности в питании — прием слишком большого количества пищи и ее «тяжелый» химический состав. Нередко обильное застолье сопровождается приемом значительных доз алкоголя, нарушающего работу поджелудочной железы. В этом случае, несмотря на адекватное выделение ферментов и их нормальную активность, в организме человека возникают симптомы, подобные гастрогенной недостаточности (табл.).

Пищеварительная недостаточность опасна тем, что в полости кишечника остается часть поступивших продуктов питания в неизмененном виде, что приводит к изменению внутренней среды кишечника (сдвиг кислотности, химического состава, осмотического давления). Это вызывает повреждение слизистой оболочки кишечника и развитие патогенной микрофлоры — формирование синдрома избыточного бактериального роста в тонкой кишке.

В конце 2017 г. на российском рынке появилась биологически активная добавка Гастромед, которая по своему составу способна восполнять дефицит пищеварительных ферментов как при панкреатической, гастро- и энтерогенной недостаточности, так и при погрешностях в диете, в том числе банкетном переедании. В состав этого продукта входят 75 мг Natenzym D — энзимы, которые представляют собой пищеварительный ферментный комплекс из продуктов дрожжевого брожения Aspergillus oryzae, описанные выше в настоящей статье, и три фитокомпонента. Ферментная часть биологически активной добавки Гастромед представлена следующими энзимами:

Фиточасть включает в себя:

Фитокомпоненты, входящие в состав биологически активной добавки Гастро­мед, характеризуются следующими свойствами.

Горечавка желтая содержит горькие иридоидные гликозиды генциопикрин, генциин, амарогентин, амаросверин, амаропанин, генциакаумол, трисахарид генцианозу, алкалоид генцианин, генциостерин, аскорбиновую кислоту, флавоноиды, катехины, микроэлементы молибдена, селена, бора. Горькие вещества, содержащиеся в корнях и корневищах горечавки, стимулируют секрецию и моторную функцию желудочно-кишечного тракта, усиливают аппетит, улучшают пищеварение и усвоение пищи.

Корни одуванчика обыкновенного содержат тритерпеновые соединения, стерины, холин, никотиновую кислоту, никотинамид, каучук, смолы, воск, инулин, жирное масло, органические кислоты (олеаноловая, линолевая, пальмитиновая и др.). Одуванчик относится к лекарственным растениям, содержащим горечи. Применяют его для возбуждения аппетита и улучшения пищеварения. Рефлекторное действие препаратов одуванчика осуществляется путем раздражения вкусовых рецепторов языка и слизистой оболочки ротовой полости, что ведет к возбуждению пищевого центра, а затем к усилению секреции желудочного сока и секреции пищеварительных желез. Биологически активные вещества одуванчика лекарственного обладают также желчегонным, диуретическим, спазмолитическим и слабительным свойствами. Инулин, который содержит корень одуванчика, является пребиотиком. Его успешно ферментируют бифидобактерии толстой кишки, стимулируя свой рост и метаболическую активность. В свою очередь нерасщепленная часть инулина выводится из организма, «захватив» с собой продукты распада, холестерин, токсины и прочие вредные вещества.

Плоды-семянки расторопши пятнистой содержат около 32% жирного масла, флавоноиды, среди них кверцетин, смолы, слизь, витамин К, следы алкалоидов, биогенные амины (тирамин, гистамин), флавонол-лигнаны: силибин, силидианин, таксифолин, сили­христин. В отечественных и зарубежных литературных источниках описаны следующие фармакологические эффекты лекарственных форм из расторопши пятнистой: улучшающие пищеварение, антиоксидантный, антитоксический, гемостатический, гепатопротекторный, дезинтоксикационный, желчегонный, противовоспалительный, ранозаживляющий, репаративный, слабительный, тонизирующий, холекинетический, холесекретический [13, 14].

Таким образом, Гастромед, который является оригинальной комбинацией семи ферментов и экстрактов трав, может быть назначен в составе комплексной терапии пациентам с легким течением хронического панкреатита при нормальных результатах фекального эластазного теста, при кишечной диспепсии различной этиологии, сахарном диабете, синдроме раздраженной кишки, для подготовки к рентгенологическому или ультразвуковому исследованию. Также показанием для назначения биологически активной добавки Гастромед является первичная (врожденная) и вторичная (вследствие заболеваний тонкой кишки) лактазная недостаточность. И конечно, Гастромед будет необходим людям, соблюдающим различные диеты или при переедании.

Литература

Е. Ю. Плотникова, доктор медицинских наук, профессор

ФГБОУ ВО КемГМУ МЗ РФ, Кемерово

Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии/ Е. Ю. Плотникова
Для цитирования: Лечащий врач № 1/2019; Номера страниц в выпуске: 56-61
Теги: пищеварение, нарушения, фитодобавки, пищеварительные ферменты

Источник