Фермент лдг что это
Лактатдегидрогеназа
ЛДГ (L-лактат-НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.27) – цинксодержащий фермент, обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ является тетрамером, содержит субьединицы М и Н. В цитоплазме клеток и сыворотке крови ЛДГ представлена 5 изоферментами, обозначаемыми в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле: ЛДГ-1 (НННН), ЛДГ-2 (НННМ), ЛДГ-3 (ННММ), ЛДГ-4 (НМММ) и ЛДГ-5 (ММММ). ЛДГ представлена практически во всех органах и тканях организма, при этом распределение изоферментов ЛДГ органоспецифично. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преобладают в печени и скелетных мышцах, тканях с преимущественно анаэробным метаболизмом, ЛДГ-1 и ЛДГ-2 – эритроцитах, лейкоцитах, миокарде, почках – тканях с аэробным типом метаболизм, наиболее высокое содержание ЛДГ-3 – в легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах и опухолях.
ИМ обычно сопровождается 3–4 кратным повышением общей активности ЛДГ; подобное повышение ЛДГ отмечается при миокардите, нарушениях ритма сердца. При ИМ повышение общей активности ЛДГ в сыворотке крови отмечается спустя 8–10 ч, и достигает максимальной активности через 48–72 ч. Выброс миокардиальных изоферментов ЛДГ при ИМ в кровь ведет к увеличению активности ЛДГ-1и ЛДГ-2. Активность ЛДГ-1 увеличивается через 12–24 ч после возникновения острого ИМ, совпадая во времени с максимумом активности КК-МВ и опережая возникновение пика общей активности ЛДГ (24 ч).
Выявление спектра изоферментов, характерного для ИМ, возможно при застое крови в печени и почках вследствие сердечной недостаточности, при ишемическом поражении некоторых органов в силу резкого снижения сердечного выброса. В настоящее время определение активности ЛДГ и ее изоферментов не входит в число обязательных тестов для диагностики ИМ вследствие недостаточной специфичности.
К повышению активности ЛДГ приводят миопатии, заболевания печени, мегалобластные и гемолитические анемии, острые и хронические заболевания почек. Увеличение активности ЛДГ отмечается при повреждении печени, но это повышение не так велико, как повышение активности АЛТ и АСТ. Особенное повышение (в 10 раз выше верхней границы нормы) отмечают при токсическом гепатите, сопровождающемся желтухой.
Физиологическое повышение уровня ЛДГ в крови происходит во время беременности, у новорожденных, а также после интенсивной физической нагрузки.
Показания к исследованию:
Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2-х суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.
Методы исследования. Метод, основанный на рекомендациях IFCC. ЛДГ катализирует окисление лактата в пируват при щелочном рН, одновременно НАД+ восстанавливается до НАДН. Скорость возрастания оптической плотности реакционной смеси при 340 нм, отражающая увеличение концентрации НАДН, пропорциональна активности фермента в образце.
Пониженные значения: Генетические нарушения или полное отсутствие субъединиц ЛДГ.
Изоферменты ЛДГ-1 и ЛДГ-2
Показания к исследованию:
Особенности взятия и хранения образцов. Сыворотка или плазма (ЭДТА, гепарин) без признаков гемолиза. Хранение образцов не более 2 суток при 18–25°C. Хранение проб при 4–8°C или замораживание снижает активность фермента.
Фермент лдг что это
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.
Дегидрогеназа молочной кислоты.
Синонимы английские
Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.
УФ кинетический тест.
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.
Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.
При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.
Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.
При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.
Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Фермент лдг что это
Определение активности изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ 1, 2), используемое для диагностики инфаркта миокарда, а также других видов повреждения сердечной мышцы.
Результаты выдаются суммарно, а не по каждой фракции.
УФ-кинетический метод по оксобутирату.
МЕ/л (международная единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – один из основных ферментов гликолиза, который катализирует окисление L-лактата в пируват. Это внутриклеточный фермент, присутствующий в клетках практически всех крупных органов. ЛДГ обнаружена в головном мозге, почках, печени, легких, лимфатических узлах, миокарде, скелетных мышцах, селезенке, а также в эритроцитах, лейкоцитах и тромбоцитах.
При нарушении целостности клеток ЛДГ поступает в кровь. Активность ЛДГ в разных клетках варьируется (печень – 9 000 ед/г сухого веса, миокард – 25 000, почки – 15 000, скелетные мышцы – 9 000, легкие – 9 500), однако она в среднем примерно в 500 раз выше, чем в сыворотке крови. Таким образом, даже незначительное повреждение клеток указанных органов сопровождается значительным увеличением активности ЛДГ в сыворотке, что может быть измерено в диагностических целях. Благодаря этой особенности ЛДГ – это очень чувствительный маркер. Однако из-за того, что ЛДГ присутствует во многих тканях организма, общая ЛДГ – это не специфичный маркер. Более специфичными маркерами являются изоферменты (изоформы) ЛДГ.
ЛДГ состоит из 4 пептидных цепей двух типов – M(от. англ. muscle) и H(от. англ.heart). Выделяют 5 изоформ ЛДГ, несколько отличающихся по химическим и физическим свойствам. В отличие от общей ЛДГ, изоформы фермента более или менее специфичны для разных тканей.
Активность ЛДГ в крови в норме – 200-450 МЕ/л, при этом на долю ЛДГ-1 приходится 19-30 %, ЛДГ-2 – 32-48 %, ЛДГ-3 – 12-22 %, ЛДГ-4 – 5-11 % и ЛДГ-5 – 5-13 %.
Повышение ЛДГ 1 и 2 наиболее характерно для поражений сердца, почек, селезенки, лейкоцитов и эритроцитов, однако в клинической практике оно наиболее часто используется для диагностики заболеваний сердца, в первую очередь инфаркта миокарда. Активность общей ЛДГ и ЛДГ-1 нарастает в течение первых 24-48 часов после инфаркта миокарда, достигает максимума на 2-3-й день, сохраняется высокой в течение 5-10 дней и может быть использована для поздней диагностики инфаркта. Кроме абсолютного значения ЛДГ 1, 2, также исследуют их соотношение. В норме, как указано выше, активность ЛДГ-2 выше, чем активность ЛДГ-1. При инфаркте миокарда наблюдается обратная картина: активность ЛДГ-1 резко возрастает, в то время как активность ЛДГ-2 остается стабильной или возрастает незначительно – феномен, называемый «перекрестом» изоферментов ЛДГ. Перекрест изоферментов ЛДГ является характерным признаком инфаркта миокарда, а нормальное соотношение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 свидетельствует против этого диагноза.
Изменения ЛДГ 1, 2 наблюдаются не только при инфаркте миокарда, но и при других процессах, сопровождающихся повреждением миокарда, в том числе при ишемии, воздействии экстремально низких или высоких температур, голодании, обезвоживании, воздействии бактериальных токсинов или вирусов, при употреблении некоторых лекарственных средств или воздействии химических факторов. Также повышение этих изоферментов описано при интенсивных физических нагрузках (марафонский бег).
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Что может влиять на результат?
Кто назначает исследование?
Терапевт, врач общей практики, кардиолог.
Лактатдегидрогеназа, ЛДГ
Добавить в корзину
Лактатдегидрогеназа представляет собой цинксодержащий фермент, участвующий в реакциях метаболизма углеводов, выступающий в качестве катализатора последнего цикла гликолиза, а именно взаимопревращения молочной (отсюда и происхождение названия) и пировиноградной кислоты. Наиболее активен данный фермент в сердце, мышцах скелета, почках, поджелудочной железе, печени. Лактатдегидрогеназа крови отличается меньшей активностью, чем тканевая, но её уровень увеличивается при разрушении клеток тканей, особенно тех, в которых она сконцентрирована в больших количествах. Поэтому фермент является одним из важнейших индикаторов инфаркта миокарда.
В разных лабораториях её могут определять различными способами, поэтому, если нужен результат лактатдегидрогеназы в динамике, анализ лучше сдавать в одном и том же месте. В «Мобил Медикал Лаб» вам определят ЛДГ с высокой точностью и в самые короткие сроки.
Так как лактатдегидрогеназа в основном содержится в тканях, то повышение её уровня в крови свидетельствует об их распаде. Не менее важна и её функция в организме, поскольку без её участия процесс превращения главного источника энергии (глюкозы) был бы невозможен. Важность её определения для ранней идентификации острого инфаркта миокарда сложно переоценить, ведь активность этого фермента резко возрастает через 8–10 часов после появления болевых ощущений. Помимо роли в диагностике сердечных заболеваний, лактатдегидрогеназа крови еще является и маркером для наблюдения за динамикой лечения онкологических больных.
Когда назначается исследование ЛДГ?
Основными причинами для назначения исследования фермента являются:
Если лактатдегидрогеназа повышена, причины для этого не всегда связаны с заболеваниями. Так, она увеличивается после физических нагрузок, у женщин в период беременности и высокий её уровень наблюдается у новорождённых. Лактатдегидрогеназа может увеличиться из-за употребления алкогольных напитков и некоторых медицинских препаратов (инсулина, анестетиков, кофеина, аспирина и других). Для полноценной диагностики заболеваний ЛДГ анализируют в комплексе с другими показателями.
Интерпретация результатов
Если лактатдегидрогеназа повышена, причины могут крыться в наличии следующих болезней:
Лактатдегидрогеназа крови может снизиться вследствие прохождения пациентом курса цитостатической химиотерапии, из-за генетических нарушений или присутствия ингибитора в крови.
Расшифровывать результаты исследования должен лечащий врач. В бланке лабораторного исследования указываются как выявленные показатели, так и референсные значения.
ОБЩИЕ ПРАВИЛА ПОДГОТОВКИ К АНАЛИЗАМ КРОВИ
Кровь берется из вены. Необходимо соблюдать общие рекомендации:
Причины повышенного и пониженного ЛДГ в крови
Лактатдегидрогеназа – один из ферментов. определяемый в лабораторной диагностике, отличающийся низкой специфичностью. Но, если ЛДГ в крови повышен или наблюдается его занижение, то это позволяет на ранних этапах выявить различные заболевания и сбои в функционировании важных систем организма.
Причины отклонения от нормы
Повышение и понижение ldg может определяться в результате разных заболеваний:
Отклонение ldg в клетках от нормальных параметров у беременных женщин, помимо перечисленных причин, может быть в связи с преждевременного отслоения плаценты.
Норма ЛДГ
Норма ЛДГ в крови у женщин, детей и мужчин меняется в соответствии с возрастом человека. Расшифровка показателей лактатдегидрогеназы для детей определяется по таблице:
| Возраст | Показатели, норма (Ед/л) |
| до 1 года | до 450 |
| 2–3 года | до 345 |
| 4–6 лет | до 315 |
| 7–12 | до 300 |
| 13–18 | до 270 |
У людей, старше 18 лет нормальные показатели определяются в соответствии с полом. Так, для женского организма этот параметр может меняться от 13 до 220 Ед/л. У мужчин при норме значения LDG выше, чем у женщин и составляют 130 – 235 Ед/л.
Значительное снижение или увеличение единиц свидетельствует о развитии патологий. Но, следует учитывать, что несоответствие референсным показателям может возникать вследствие неправильной подготовки к биохимическому анализу: чрезмерной физической активности, приеме определенных препаратов.
Что делать, если ЛДГ не в норме?
Для того чтобы нормализовать уровень фермента, нужно в первую очередь выяснить почему возникли отклонения. Только установив причины пониженного ЛДГ в крови и устранив основное заболевание, которое является катализатором, будет возможность вернуть значения к нормальному диапазону. Для определения причины необходимо пройти детальное обследование, так как каждая патология имеет свои нюансы лечения. При анемии проводят коррекцию питания и назначают препараты для восстановления баланса железа, при онкологических заболеваниях назначают масштабный скрининг больного, в случае острых форм патологий определяют стационарное лечение.
Точное определение ЛДГ в короткие сроки
Клиника «Фамилия» предлагает провести быстрый и высокоточный анализ на уровень ЛДГ в крови, а также широкий спектр других услуг по лабораторной диагностике, которые позволяют безопасно и динамично наблюдать за состоянием здоровья. Современное технологичное оснащение и профессионализм квалифицированных сотрудников нашей клиники обеспечивает высокую скорость и достоверность проведения лабораторных тестов.